■平成１２年(ﾜ)第２６６２６号特許権侵害差止請求事件
口頭弁論終結の日平成１４年２月５日
判決
原告ノボザイムズアクティーゼルスカブ
訴訟代理人弁護士片山英二
同北原潤一
同村上寛
同江幡奈歩
訴訟復代理人弁護士本多広和
補佐人弁理士小林純子
被告明治製菓株式会社
訴訟代理人弁護士田澤繁
同柏木俊彦
補佐人弁理士平木祐輔
同石井貞次
同大屋憲一
◆主文
１原告の請求をいずれも棄却する。
２訴訟費用は原告の負担とする。
事実及び理由
◆第１請求
１被告は，別紙物件目録記載の物件を製造し，販売してはならない。
２被告は，上記物件を廃棄せよ。
３訴訟費用は被告の負担とする。
◆第２事案の概要等
１争いのない事実等
(1)当事者原告は，デンマーク王国に本社を有する会社であり，主に産業用酵素の製造販売を業としている。
被告は，各種菓子その他の食料品，化学製品等の製造販売を業とする会社である。
(2)原告の有する特許権ア原告は，下記の特許権（以下「本件特許権」といい，請求項１に係る発明を「本件第１発明」，請求項４に係る発明を「本件第２発明」といい，これらを併せて「本件発明」という。）を有している。
なお，本件特許権は，登録日において，ノボ・ノルディスク・アクティーゼルス・カブが有していたが，平成１２年１１月１３日，会社分割により新設された原告に一般承継された（甲３の１，２）。
発明の名称 エンドグルカナーゼ酵素を含んでなるセルラーゼ調製物
登録番号 第３１１０４５２号
出願年月日 平成３年５月８日
出願番号 特願平３－５０９７０７
優先権主張 １９９０年（平成２年）５月９日デンマーク王国出願に基づく
登録年月日 平成１２年９月１４日
特許請求の範囲 【請求項１】「次の性質：（ａ）ＳＤＳ－ＰＡＧＥにより測定した見かけ分子量が約４３ｋＤである；（ｂ）ｐＨ６．０～１０．０の範囲で活性である；（ｃ）ｐＨ３～９．５の範囲のｐＨ値において安定である；（ｄ）非晶質セルロ－スを分解する；及び（ｅ）セロビオ－スβ－ｐ－ニトロフェニルを実質的に分解しない；を有するフミコ－ラ（Humicola）属微生物由来のエンドグルカナーゼ酵素。」 【請求項４】「配列番号：２に示す１位のアミノ酸から２８４位のアミノ酸までのアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素。」
イ本件第１発明の構成要件
本件第１発明の構成要件を分説すると，以下のとおりである。
Ａ次の性質を有するエンドグルカナーゼ酵素であること
①ＳＤＳ－ＰＡＧＥにより測定した見かけ分子量が約４３ｋＤである
②ｐＨ６．０～１０．０の範囲で活性である
③ｐＨ３～９．５の範囲のｐＨ値において安定である
④非晶質セルロ－スを分解する
⑤セロビオ－スβ－ｐ－ニトロフェニルを実質的に分解しないＢフミコーラ属微生物由来のエンドグルカナーゼ酵素であることウ本件第２発明の構成要件本件第２発明の構成要件を分説すると，以下のとおりである。
Ｃエンドグルカナーゼ酵素であることＤ別紙「本件アミノ酸配列」記載に係るアミノ酸配列目録記載の１位のアミノ酸から２８４位のアミノ酸までのアミノ酸配列（以下「本件アミノ酸配列」という。）を有すること
(3)被告の行為被告は，平成９年ころから，商品名を「MEIJI CELLULASE HFP －100Cellulase enzyme」と称するエンドグルカナーゼ酵素を含有する製品（以下「被告製品」という。）を日本国内において製造販売している。
(4)被告製品に係る本件発明に関する構成要件充足性ア上記「本件第１発明の構成要件」中，上記下線部分を除き，被告製品は，本件第１発明における上記各構成要件を充足する。
イ本件第２発明に係る「本件アミノ酸配列」記載のアミノ酸配列と別紙「被告製品アミノ酸配列」（以下「被告製品アミノ酸配列」という。）を対比すると，各配列記載に係る下線部分のアミノ酸以外の部分のアミノ酸の配置が同一である。
(5)原告による訂正請求原告は，特許庁に対し，平成１４年１月４日付け訂正請求において，本件第１発明に関する特許請求の範囲を以下のとおり，訂正する旨請求した（甲５９。
なお，下記下線部分が，訂正請求により追加された部分である。）。
「次の性質（ａ）ＳＤＳ－ＰＡＧＥにより測定した見かけ分子量が約４３ｋＤである；（ｂ）ｐＨ６．０～１０．０の範囲で活性である，ここで酵素活性は，
（イ）３５ｇ／ＬのＣＭＣを含む基質溶液と測定されるべき酵素溶液とを，基質溶液１０ｍｌと酵素溶液０．５ｍｌの体積比で混合し，（ロ）反応混合物を４０℃に温度調節した粘度計に移し，（ハ）混合直後に反応混合物の粘度を測定し，（ニ）
前期混合の３０分後に反応混合物の粘度を測定し，そして（ホ）粘度を１／２に低下させる酵素活性を１酵素活性単位と定義することにより決定されるＣＭＣ－エンドアーゼ活性により決定される；（ｃ）ｐＨ３～９．５の範囲のｐＨ値において安定である，ここで酵素活性は，（イ）３５ｇ／ＬのＣＭＣを含む基質溶液と測定されるべき酵素溶液とを，基質溶液１０ｍｌと酵素溶液０．５ｍｌの体積比で混合し，（ロ）反応混合物を４０℃に温度調節した粘度計を移し，（ハ）混合直後に反応混合物の粘度を測定し，（ニ）前期混合の３０分後に反応混合物の粘度を測定し，そして（ホ）粘度を１／２に低下させる酵素活性を１酵素活性単位と定義することにより決定されるＣＭＣ－エンドアーゼ活性により決定される；（ｄ）非晶質セルロ－スを分解する；（ｅ）セロビオ－スβ－ｐ－ニトロフェニルを実質的に分解しない；及び（ｆ）フミコ－ラ・インソレンス（Humicola insolens）ＤＳＭ１８００由来の，配列番号２に示す１位のアミノ酸から２８４位のアミノ酸までのアミノ酸配列を有し且つＳＤＳ－ＰＡＧＥにより測定した約４３ｋＤの見かけ分子量を有するエンドグルカナーゼに対して産生されるポリクローナル抗体と免疫反応性である；を有するフミコーラ（Humicola）属微生物由来のエンドグルカナーゼ酵素。」２事案の概要本件は，原告が被告に対し，別紙物件目録記載の物件の製造販売は，本件特許権を侵害する行為であると主張して，別紙物件目録記載の物件の製造販売行為の差止め及び同製品の廃棄を求める事案である。
３本件の争点
(1)被告製品は，本件第１発明の技術的範囲に属するかどうかア構成要件Ａ②及びＡ③の解釈イ構成要件Ａ②及びＡ③の記載が不明確であるかどうかウ構成要件Ａ②を限定解釈する必要性の有無エ被告製品は，構成要件Ａ②及びＡ③を充足するかどうか
(2)被告製品は，本件第２発明の技術的範囲に属するかどうか
(3)本件特許には明らかな無効理由が存在するかどうか
◆第３ 争点に関する当事者の主張１争点(1)アについて 【原告の主張】
①本件第１発明の本質は，本件第１発明に係る産業分野において，従来公知のセルロース分解酵素と比較して，非常に有用で商業的にも非常に成功したエンドグルカナーゼ酵素を精製・単離したという点にある。②本件第１発明に係るエンドグルカナーゼ酵素は，これらの産業分野における使用条件である，ｐＨ６．０～１０．０の範囲において活性，ｐＨ３～９．５の範囲において安定であることが必須であり，これらのｐＨ領域以外での活性及び安定性があるか否かは問題とならないものである。③原告は，本件特許の特許協力条約に基づく出願における国際予備審査段階及び日本での国内段階において，本件第１発明に係るエンドグルカナーゼ酵素を特定するのに必要不可欠な構成要件Ａ，Ａ①及びＢ以外に本件第１発明に係るエンドグルカナーゼ酵素を特定する構成要件の追加を求められたことに対応して，上記②のようなものとして構成要件Ａ②及びＡ③を追加したのである。④構成要件Ａ②及びＡ③の文言上も，ｐＨ６．０～１０．０の範囲において活性，ｐＨ３～９．５の範囲において安定であることしか記載されていない。⑤構成要件Ａ②及びＡ③の基礎となっている「ｐＨ６．０と１０．０との間で活性である」（本件特許明細書（甲２）７頁１４欄２１行目から２２行目）及び「ｐＨ３と９．５との間で安定である」（同１３行目）との記載は，それぞれのｐＨ範囲外での活性及び安定性の有無を問題としていない。⑥本件第１発明に係るエンドグルカナーゼ酵素の活性及び安定性が，構成要件Ａ②及びＡ③の範囲の外においても活性であること，あるいは安定であることが，本件第１発明の作用効果を達成できないものにするわけではない。
構成要件Ａ②は，「活性」についてのものであって，至適ｐＨに関しては何ら言及していない。当業者においては，至適ｐＨと「活性」は異なる指標として認識されており，本件特許明細書においてもこれらを明確に区別して用いている。したがって，構成要件Ａ②の「活性」は，至適ｐＨを意味するのではない。
構成要件Ａ②は，ｐＨ６．０～１０．０の間で活性のないエンドグルカナーゼ酵素は本件第１発明の構成要件に該当しないという意味で，構成要件Ａ③は，ｐＨ３～９．５の間で安定でないエンドグルカナーゼ酵素は本件第１発明の構成要件に該当しないという意味で，本件第１発明の構成要件に該当しない範囲を明確にしている。
酵素研究の権威であるマサチューセッツ工科大学のＡ博士，地中海大学のＢ博士，東京大学のＣ教授及びケンブリッジ大学のＤ教授から，以上のような原告主張に係る構成要件Ａ②及びＡ③の解釈が正しい旨の意見書が提出されている。
【被告の主張】
(1)構成要件Ａ②について構成要件Ａ②は，「ｐＨ６．０～１０．０の範囲で活性である」というものであるが，その文言及びエンドグルカナーゼ酵素を含む酵素というものの活性とｐＨの関係に関する基本的な性状からすると，当該構成要件は，①至適ｐＨがｐＨ６．０～１０．０の範囲内にあること，②ｐＨ６．０～１０．０の全ｐＨ領域において活性であると共に，この範囲外のｐＨ領域においては活性でないことが必要であるというべきである。そして，このように解さないと，構成要件Ａ②によって本件第１発明を特定したことにならない。
(2)構成要件Ａ③について構成要件Ａ③は，「ｐＨ３～９．５の範囲のｐH値において安定である」ことであるが，その文言及びエンドグルカナーゼ酵素を含む酵素というものの安定性とｐＨとの関係に関する基本的性状からすると，当該構成要件は，少なくとも，ｐＨ３～９．５の全ｐＨ領域において安定であると共に，この範囲外のｐＨ領域においては不安定であることが必要であるというべきである。そして，このように解さないと，構成要件Ａ③によって本件第１発明を特定したことにならない。
２争点(1)イについて 【原告の主張】以下に述べるとおり，構成要件Ａ②及びＡ③は，不明確な記載とはいえない。
(1)構成要件Ａ②における「活性」についてエンドグルカナーゼ酵素が基質であるセルロースを加水分解する能力を「活性」といい，その「活性」の高低は，酵素が基質であるセルロースを分解する速度（反応速度）を意味する。そして，反応速度とは，反応開始の直後における速度（反応初速度）を意味し，酵素の活性は，この反応初速度を測定することによって得られる。反応初速度を測定する方法として，当業者においては，①酵素がセルロースを分解する際に生成する還元糖を定量する方法，②酵素が溶液中に含有されるセルロースを分解することにより，当該溶液の基質重合度（粘度）が減少することに着目し，当該減少の割合を測定する方法などが通常利用されており，その一部は，本件特許明細書においても明示されている。したがって，エンドグルカナーゼ酵素の活性は，このような公知の測定方法に基づき，当業者の常識の範囲内で実験条件を適宜選択して測定することができる。
本件特許明細書においては，「本発明のセルラーゼ調製物は，そのエンドグルカナーゼ成分が総合タンパク質当り少なくとも約５０ＣＭＣエンドアーゼ単位のＣＭＣエンドアーゼ活性を示す有益なものである」（本件特許明細書４欄１３ないし１６行目）との記載がある。そして，上記ＣＭＣエンドアーゼ活性は，本件特許明細書４欄３１行目以降に記載の方法で，ＣＭＣの低下する粘度から測定することができる。したがって，本件第１発明において活性であるか否かの基準は，本件特許明細書の記載に基づき，「エンドグルカナーゼ成分が総合タンパク質１㎎当たり少なくとも約５０ＣＭＣエンドアーゼ単位のＣＭＣエンドアーゼ活性を示す」か否かに求めることができる。
(2)構成要件Ａ③における「安定」について
各ｐＨに対するＣＭＣアーゼ活性の安定性の測定方法については，酵素試料を含有した酵素溶液を各ｐＨにおいて一定時間インキュベートし，その後，至適ｐＨと思われるｐＨに戻して，インキュベート前とインキュベート後の活性を比較して残存活性を測定する方法が当業者において確立している。したがって，本件特許明細書においてＣＭＣアーゼ活性の安定性の測定方法・条件につき特段の明示がなくても，当業者が上記の測定方法を容易に特定，実施できるものである。
(3)なお，被告が主張する「Ｅ法」は，被告が引用するＥ教授の論文の中で使用されたものであるというのみで，その内容は不明確であり，かつ，被告が実施した実験方法は，酵素の量に比べて基質の量が極端に少ないものであって，本件特許に係るエンドグルカナーゼ酵素の活性の測定方法としては不適切である。
【被告の主張】
(1)構成要件Ａ②についてア活性の点について構成要件Ａ②は，単に「ｐＨ６．０～１０．０の範囲で活性である」というのみで，至適ｐＨにおける最大活性の何パーセント以上を活性とするかという基準は，本件特許明細書の特許請求の範囲においてはもちろん発明の詳細な説明中にもこれを示唆するものは何も見当たらない。したがって，構成要件Ａ②はその範囲が特定できず，エンドグルカナーゼ酵素を含有する被告製品がこの要件を充足するのかどうかを確知することができない。
本件特許明細書には，活性かどうかを「エンドグルカナーゼ成分が総合タンパク質１㎎当たり少なくとも約５０ＣＭＣエンドアーゼ単位のＣＭＣエンドアーゼ活性を示す」かどうかで決定する旨の記載はないし，本件特許明細書におけるＣＭＣエンドアーゼ単位は，ｐＨ９．０のものであるから，他のｐＨによる実験に適用できるものではない。
イ測定方法・条件について酵素の活性がｐＨの変化によってどのように変化するか（酵素活性のｐＨ依存性）を調べるためには，一定の条件下でｐＨの設定をいろいろ変化させて，酵素活性の変化を測定する必要があり，酵素活性のｐＨ依存性は，このような測定に基づいて，活性－ｐＨ曲線として表される。そして，酵素活性のｐＨ依存性は，それぞれのｐＨ設定に用いる緩衝液の種類，酵素と基質の濃度，反応時間，温度，活性測定方法などの要因によって大きく異なる結果になることは，酵素という技術分野において周知の事実である。したがって，ある酵素が一定のｐＨ範囲で活性という場合，何パーセント以上の相対活性をもって活性とみるかという上記基準に加えて，どのような方法・条件で測定するのかということが示されなければならない。しかるところ，本件特許明細書中には，これら測定方法等の記載がない。したがって，この点からも，構成要件Ａ②はその範囲が特定できず，エンドグルカナーゼ酵素を含有する被告製品がこの要件を充足するのかどうかを確知することができない。
原告が提出している実験結果（甲７の１）と九州大学Ｅ教授の論文に記載されている測定方法（以下「Ｅ法」という。）による実験結果（乙１３，２９，５１，５２）やＦ博士の論文に記載されている測定方法（以下「Ｆ法」という。）
による実験結果（乙２４）やIUPAC法による実験結果（乙５３）は，測定結果が大きく異なるが，このことは，上記主張を裏付けているといえる。
(2)構成要件Ａ③について本件特許明細書の特許請求の範囲はもちろん発明の詳細な説明中にも，「ｐＨ３～９．５の範囲のｐＨ値において安定である」との要件に関し，何パーセント以上の酵素活性が残存している場合に安定とみるかの基準も，その測定方法・条件も，一切記載も示唆もされていない。「ｐＨ３～９．５の範囲のｐＨ値において安定である」というためには，ｐＨを種々に調整した酵素溶液を多数用意して，一定の基準と方法・条件で残存活性を測定してみなければならないのであるが，本件特許明細書のどこにもそのような記載は見当たらない。したがって，被告製品がこの要件を充足するかどうか確知できない。
３争点(1)ウについて
【原告の主張】
(1)構成要件Ａ②について上記２ 【原告の主張】(1)①の方法で，被告製品に関して，実験を行ったところ，被告製品は，ｐＨ６．０～１０．０の範囲において「活性」であった（甲７の１）。
また，本件特許明細書の記載に基づき，「エンドグルカナーゼ成分が総合タンパク質１㎎当たり少なくとも約５０ＣＭＣエンドアーゼ単位のＣＭＣエンドアーゼ活性を示す」か否かについて，被告製品に関して，実験を行ったところ，被告製品は，ｐＨ６．０～１０．０の範囲において「活性」であった（甲３９，４５）。
(2)構成要件Ａ③について上記２【原告の主張】(2)の方法で，被告製品に関して，実験を行ったところ，被告製品は，ｐＨ３～９．５の範囲において「安定」であつた（甲７の１）。
(3)仮に，構成要件Ａ②及びＡ③の解釈について被告が主張するような解釈をとるとしても，被告製品は，構成要件Ａ②及びＡ③を充足する（甲７の１，甲４４，４５）。
【被告の主張】
(1)上記２【被告の主張】(1)のとおり，本件特許明細書には，何パーセント以上の相対活性をもって活性とみるかということやどのような方法・条件で測定するのかということが記載されていないから，原告提出の上記実験結果をもって，被告製品が構成要件Ａ②を充足するということはできない。また，Ｅ法による実験結果（乙２９，５２）やＦ法による実験結果（乙２４）やIUPAC法による実験結果（乙５３）によると，被告製品の至適ｐＨは５．０であるし，原告提出の上記実験結果やＥ法による上記実験結果やＦ法による上記実験結果やIUPAC法による上記実験結果によっても，ｐＨ６．０～１０．０の範囲外のｐＨ領域においても活性であるから，これらの点からも，被告製品が構成要件Ａ②を充足するということはできない。
(2)上記２【被告の主張】(2)のとおり，本件特許明細書には，何パーセント以上の酵素活性が残存している場合に安定とみるかの基準も，その測定方法・条件も記載されていないから，原告提出の上記実験結果をもって，被告製品が構成要件Ａ③を充足するということはできない。また，原告提出の上記実験結果やＥ法による実験結果（乙３０）や被告が原告提出の上記実験結果と同一の条件で行った実験結果（乙３１）によっても，ｐＨ３～９．５の範囲外のｐＨ領域においても安定であるから，この点からも，被告製品が構成要件Ａ③を充足するということはできない。
４争点(1)エについて
【被告の主張】
後記６ 【被告の主張】のとおり，本件特許には明らかな無効理由があるが，仮に無効理由が明らかとまではいえないにしても，乙１６号証及び乙１４号証の記載からすると，少なくとも，本件第１発明には，上記各文献に記載されているＥ法によって測定した至適ｐＨ５．０という性状は含まれないと解釈すべきである。そうすると，被告製品に係るＥ法により測定した至適ｐＨは５．０であるから，この点においても，被告製品は，本件第１発明の技術的範囲に属するとはいえない。
【原告の主張】被告主張の根拠である上記文献に記載されたエンドグルカナーゼ酵素は，本件第１発明に係るエンドグルカナーゼ酵素と全く別のものであるから，先行技術を理由として被告製品に含有されるエンドグルカナーゼ酵素が構成要件Ａ②を充足しないということはできない。
５争点(2)について
【原告の主張】
(1)文言侵害についてア触媒コア部分の相違について上記争いのない事実記載のとおり，被告製品アミノ酸配列と本件アミノ酸配列では，触媒コア部分（４位，３８位，７０位）のアミノ酸の配置が，３つ異なっている。
しかしながら，被告製品アミノ酸配列と本件アミノ酸配列では，①ともに触媒活性を発生させるアミノ酸配列１０位及び１２１位のアスパラギン酸が存在し，かつ，三次元構造上同一の位置にあり，②また，触媒コア部分の表面にある，活性部位を含む結合溝（エンドグルカナーゼ酵素に結合したセルロース分子に属する原子から５オングストローム以内の原子を少なくとも１つ有する残基であり，配列番号６から１０，１２から１５，１８，２１，４５，４８，８２，１１１，１１９，１２１，１２７から１３０，１３２，１４６から１４９，１７８及び１７９のアミノ酸残基がこれに該当する）が三次元構造上同一の位置にある。したがって，被告製品に含有されるエンドグルカナーゼ酵素と本件第２発明に係るエンドグルカナーゼ酵素とは，両者の酵素の同一性を認めるための構造及び活性が同一である。
この点は，原告が行った実験結果においても，被告製品に含有されるエンドグルカナーゼ酵素が，本件第２発明に係るエンドグルカナーゼ酵素と同一の活性を有していることによって裏付けられている。
イ触媒コア部分以外の相違について触媒コア以外の部分において，被告製品アミノ酸配列の２２２位のアミノ酸はグリシン（Ｇｌｙ）となっているが，本件アミノ酸配列でアスパラギン（Ａｓｎ）となっている。しかし，この部分でのアミノ酸の部分的相違は，酵素の触媒活性に影響を与えない。
ウその他の相違点について被告製品アミノ酸配列には，１位のＮ末端側から順にピログルタミン酸（ｐＧｌｕ），アスパラギン（Ａｓｎ），シスチン（Ｃｙｓ），グリシン（Ｇｌｙ）及びセリン（Ｓｅｒ）の５つのアミノ酸が付加されている。しかしながら，これら５つのアミノ酸は，本件第２発明における配列番号１位から２８４位のアミノ酸にさらに付加されたものである。また，これら５つのアミノ酸は，活性の中心から離れた位置に存在しており，酵素の基質結合及び触媒活性に重要な影響を及ぼすものではない。そうすると，これら５つのアミノ酸が存在したとしても，本件第２発明の構成要件充足性を否定することにはならない。
エ以上のとおり，本件アミノ酸配列と被告製品アミノ酸配列とでは，そのアミノ酸の配置に差異があるが，生化学の常識からすれば，被告製品に含有されるエンドグルカナーゼ酵素と本件第２発明のエンドグルカナーゼ酵素は，全く同一のものであって，被告製品に含有されるエンドグルカナーゼ酵素は，本件第２発明の技術的範囲に属する。
(2)均等論について以下述べるとおり，本件第２発明に係る本件アミノ酸配列と被告製品アミノ酸配列は均等であるから，被告製品に含有されるエンドグルカナーゼ酵素は，本件第２発明の技術的範囲に属する。
ア第１要件（非本質的部分）
本件第２発明の作用効果からすれば，本件第２発明の本質的部分は，本件アミノ酸配列に示されたアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素が酵素活性をもたらすことであるところ，本件アミノ酸配列と被告製品アミノ酸配列とのアミノ酸の違いは，上記(1)で述べたとおり，酵素の活性に何ら影響するものではなく，これらは同一の構造及び活性を有する。したがって，本件第２発明に係る本件アミノ酸配列と被告製品アミノ酸配列は，本件第２発明の本質的部分に違いがない。
仮に，被告が主張するように，アミノ酸が１つでも異なればすべて均等も否定されることになると，自然に発生する遺伝子組み換え，自然環境の違いなどにより，ある一定の確率でアミノ酸が一部欠失，置換，負荷された変異体が発生することは当業者の常識に属する事柄であるから，このような変異体について均等の成立する余地がなくなり，不合理である。
イ第２要件（置換可能性）
本件第２発明のアミノ酸配列のアミノ酸の配置と被告製品アミノ酸配列に係る違いは，酵素の活性に何ら影響するものではなく，これらは同一の構造及び活性を有する。したがって，本件アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素と被告製品アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素は同一の作用効果を有し，両者のアミノ酸配列は置換可能性がある。
ウ第３要件（置換容易性）
当業者において，本件アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素がフミコーラ属微生物から精製・単離できることが分かれば，フミコーラ属由来の微生物から，同一の構造，酵素としての性質を有するエンドグルカナーゼ酵素を精製・単離することは容易であったといえる。したがって，被告が，被告製品アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素を精製・単離することは，被告製品の製造時点において容易に想到することができたものである。
エ第４要件（公知技術の抗弁）
本件特許出願時，本件第２発明に係るアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素が存在することは全く知られておらず，当業者においてこれを容易に精製・単離できるものではなかった。したがって，本件特許出願当時，本件アミノ酸配列と実質的に同一の被告製品アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素が存在することも知られておらず，このような酵素が当業者において本件特許出願時に容易に精製・単離できたものではない。
オ第５要件（意識的除外）
本件第２発明に係る出願手続において，原告が被告製品アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素を特許請求の範囲から意識的に除外したなどという事情はない。
原告は，一部の請求項に係る発明を先に権利化させるべく，アミノ酸が除去，付加，置換されたアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素に関する請求項について別途分割出願にて権利化させるために削除したにすぎないから，原告が本件アミノ酸配列においてアミノ酸が除去，付加，置換されたアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素が本件第２発明の技術的範囲に属さないことを承認したか，又はそのように解される行動をとったことはない。
【被告の主張】
(1)文言侵害についてア２つの酵素が同一の酵素といえるためには，酵素の３つの構成部分である触媒コア（触媒領域），リンカー（ヒンジともいう）及び基質結合ドメインのすべてが一体として同一でなければならず，そのうちの１つでも異なれば相互に異なる酵素である。触媒コア，リンカー及び基質結合ドメインは，酵素の働きにおいてそれぞれ意味があり，三位一体として酵素を構成する。本件第２発明のエンドグルカナーゼ酵素も，これら３部分が一体となってなる，１位から２８４位までの２８４個のアミノ酸配列で特定された酵素である。
イ本件アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素と被告製品アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素は，アミノ酸が９個も異なるのであるから，両者が生化学的に同一であるとはいえない。
ウ本件第２発明は，エンドグルカナーゼ酵素をタンパク質の一次構造であるアミノ酸配列だけで特定したものであり，原告が主張するような，触媒コア部分の「構造」は，本件特許明細書には全く記載されていない。したがって，原告の主張は，本件第２発明の構成要件でない事項をもって本件第２発明に係るエンドグルカナーゼ酵素と被告製品に含有されるエンドグルカナーゼ酵素の異同を論じようとするものであるから，失当である。
エ本件特許明細書には活性－ｐＨ曲線の形状及びその前提をなす測定方法・条件がまったく示されていないから，本件第２発明に係るエンドグルカナーゼ酵素と被告製品アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素の性質，すなわち，活性が同一かどうかは，判断することができない。したがって，両酵素のアミノ酸配列の違いが酵素の性質（活性）にまったく影響を与えないとの原告の主張は，根拠がない。
(2)均等論の点について
ア 非本質的部分の点について本件第２発明は，①エンドグルカナーゼ酵素であること及び②本件アミノ酸配列を有すること，というわずか２つの構成要件だけから構成され，しかもそのうち上記①は単に公知な酵素の種類を記載したものにすぎない。本件第２発明の構成から抽出される技術的思想の中核をなす特徴的部分は，エンドグルカナーゼ酵素を本件アミノ酸配列によって特定したこと自体と解するのが相当である。そうすると，被告製品アミノ酸配列は本件アミノ酸配列とアミノ酸の配置が９個も相違するから，被告製品アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素は，本質的部分において本件第２発明の構成と異なるというべきである。
イ置換可能性の点について被告製品アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素と本件アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素は，触媒コア部分のアミノ酸配列においてアミノ酸が３個相違しており，両酵素の触媒コア部分のアミノ酸配列の三次元構造が異なること，被告製品アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素は，本件第２発明の作用効果とされている活性なｐＨ範囲より幅広いｐＨ範囲で活性であり，その点で本件第２発明の作用効果とは相違することからすると，両者のアミノ酸配列には置換可能性がないというべきである。
ウ 置換容易性の点についてエンドグルカナーゼ酵素のアミノ酸配列における１個のアミノ酸の違いでもそれが酵素の特性にどのような違いをもたらすかは当業者において予測できないところ，本件アミノ酸配列と被告製品アミノ酸配列とは９個アミノ酸が違っているのであるから，本件アミノ酸配列を被告製品アミノ酸配列に置換することについて容易に想到することができたということはない。
エ意識的除外の点について原告は，本件特許出願手続において，本件アミノ酸配列において「１個～複数個」又は「１個～数個」のアミノ酸が除去，付加及び／又は置換されたアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素は本件第２発明の技術的範囲に属しないことを承認したか，あるいは少なくともそのように解される行動をとった。上記とおり，被告製品アミノ酸配列は本件アミノ酸配列とアミノ酸９個が相違し，うち５個のアミノ酸は本件アミノ酸配列に付加されたものであり，４個のアミノ酸は本件アミノ酸配列のアミノ酸を置換したものであるから，被告製品アミノ酸配列は，本件アミノ酸配列において「１個～複数個」又は「１個～数個」のアミノ酸が付加及び置換されたアミノ酸配列に該当する。したがって，原告は，このように出願手続において，被告製品アミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素を意識的に除外したといえる。
６争点(3)について 【被告の主張】
(1)進歩性，新規性の欠如が明らかであること
ア 本件第１発明は，乙１６号証及び乙１４号証に記載されているフミコーラ・インソレンス由来のエンドグルカナーゼ酵素（ＣＭＣアーゼ）（以下「林田エンドグルカナーゼ酵素」という。）に対して，新規性，進歩性を欠いている。
イ本件第１発明の構成要件Ａ，Ａ①，Ａ③，Ａ④，Ａ⑤及びＢの各内容は，乙１６号証に明確に記載されている（なお，構成要件Ａ⑤については，乙１４号証にも記載されている。）。また，構成要件Ａ②も，本件特許明細書にその基準，測定方法・条件が示されていないので，乙１６号証及び乙１４号証に記載されている林田エンドグルカナーゼ酵素のＥ法で測定した至適ｐＨ５．０という性状と区別がつかない。そして，乙１６号証と乙１４号証は相互に関係を有しない文献というのではなく，フミコーラ・インソレンスＹＨ－８が生産するセルラーゼという同一のテーマに関する同一著者（Ｅ教授）の文献であって，かつ乙１４号証がその研究の総説的論文であり，乙１６号証の論文は乙１４号証の論文に引用されているという関係に立っている。このような場合，乙１６号証と乙１４号証は特許法２９条１項に基づく新規性の判断において一体として１つの刊行物と評価されるべきである。したがって，本件第１発明は，このように１つの刊行物と評価されるべき乙１６号証及び乙１４号証に記載された発明というほかないのであるから，特許法２９条１項の無効理由を有することが明らかである。
ウ仮に，乙１６号証と乙１４号証を１つの刊行物と評し得ないとしても，本件第１発明は，乙１６号証及び乙１４号証に記載されたものに基づいて当業者が容易に発明できたものということができるから，特許法２９条２項の無効理由を有することが明らかである。
(2)記載不備が明らかであること上記２ 【被告の主張】(1)及び(2)のとおり，本件特許明細書の記載から，構成要件Ａ②及びＡ③の範囲が定まらないから，本件第１発明を実施することができず，また，あるエンドグルカナーゼ酵素が本件特許請求の範囲に該当するか否かを判断することもできないから，本件特許明細書の発明の詳細な説明には，その発明の属する技術分野における通常の知識を有する者が容易にその実施をすることができる程度にその発明の目的，構成及び効果が記載されておらず，また，本件特許請求の範囲には発明の構成に欠くことができない事項が記載されているともいえない。
(3)以上のとおり，本件第１発明には無効理由が存することが明らかであるから，本件第１発明に基づく本件請求は，権利の濫用として許されないものといわなければならない。
【原告の主張】
(1) 新規性，進歩性欠如について乙１４号証及び乙１６号証に記載された林田エンドグルカナーゼ酵素は，本件発明に係るエンドグルカナーゼ酵素とは別のものであるから，この点に関する被告の主張は理由がない。
(2)記載不備について上記２【原告の主張】のとおり，構成要件Ａ②及びＡ③の各記載には不明確な部分はない。
◆第４当裁判所の判断１争点(1)について
(1)争いのない事実並びに証拠（甲２，１７，１８，乙２６，２７，３３，３８ないし４０）及び弁論の全趣旨によると，以下の事実が認められる。
ア本件発明は，エンドグルカナーゼ酵素そのものを対象とする物の発明である。
イ本件特許明細書１３欄，１４欄には，実施例１について，以下の記載がある。
「３．～４３ｋＤのエンドグルカナーゼの特性決定（中略）
酵素の特性：この酵素はｐＨ３と９．５との間で安定である。
（中略）
この酵素は約５０℃で最大活性を示すと共にｐＨ６．０と１０．０との間で活性である。」ウノボ・ノルディスク・アクティーゼルス・カブは，国際予備審査段階において，ＰＣＴ出願に係る本件特許請求項１について，欧州特許庁から，その内容が十分に特定されていないので，ＰＣＴ出願における請求項５に記載された等電点約５．１を有するという性質により，エンドグルカナーゼ酵素の特定をするよう求められた。そこで，ノボ・ノルディスク・アクティーゼルス・カブは，上記のように特定することに代えて，本件特許請求項１の特許請求の範囲に，本件特許明細書実施例１に記載されている「ｐＨ６．０と１０．０との間で活性である」という性質（構成要件Ａ②）を追加した。その後，ノボ・ノルディスク・アクティーゼルス・カブは，日本での国内段階において，特許庁審査官から，本件特許請求項１の「エンドグルカナーゼ成分」は，至適ｐＨ及び特定の抗体との結合性のみで特定されているため，「エンドグルカナーゼ成分」なる用語に含まれる範囲が不明瞭であるとの拒絶理由通知を受けた。そこで，ノボ・ノルディスク・アクティーゼルス・カブは，本件特許請求項１の特許請求の範囲に，本件特許明細書実施例１に記載されている「ｐＨ３と９．５の間で安定である」という性質（構成要件Ａ③）を追加した。
(2)構成要件Ａ②及びＡ③は，それぞれ「ｐＨ６．０～１０．０の範囲で活性」，「ｐＨ３～９．５の範囲のｐＨ値において安定である」とのみ記載されているから，この文言のみからすると，これらの範囲外のｐＨ値において活性かどうか，安定かどうかという点については，このように限定している以上，これらの範囲外のｐＨ値においては活性ではない，安定ではないという趣旨と解することもできるし，これらの範囲外のｐＨ値において活性かどうか，安定かどうかという点については，触れられていないから，これらの範囲外のｐＨ値において活性かどうか安定かどうかは無関係であるという趣旨に解することもできる。したがって，文言のみからは，これらの範囲外のｐＨ値において活性かどうか安定かどうかという点については明らかでない。また，本件特許明細書（甲２）によると，発明の詳細な説明中には，構成要件Ａ②及びＡ③の意義に関連する記載としては，上記(1)イ認定に係る実施例１の記載しかないものと認められるから，発明の詳細な説明を参酌しても，上記範囲外のｐＨ値において活性かどうか，安定かどうかという点については，明らかではない。このように特許請求の範囲の文言及び発明の詳細な説明の記載が不明確である以上，特許権侵害訴訟においては，特許請求の範囲を限定的に解釈せざるを得ない。
(3)上記(1)ア認定のとおり，本件発明は，エンドグルカナーゼ酵素そのものを対象とする物の発明であるから，物として特定していなければならないことに，上記(1)ウ認定に係る出願経過を併せて考慮すると，構成要件Ａ②及びＡ③は，本件第１発明に係るエンドグルカナーゼ酵素を特定するために追加された要件であると認められる。なお，原告は，構成要件Ａ③は，これを追加する前の本件特許請求項１には，「フミコーラ属微生物由来の」という要件がなかったから，構成要件Ａ③の追加が必要であった旨主張するが，上記(1)ウ認定の出願経過からすると，構成要件Ａ③が，本件第１発明に係るエンドグルカナーゼ酵素を特定するために追加されたことは明らかであって，それが結果的に必要であったかどうかは，上記認定を左右しないものというべきである。
原告は，本件第１発明に係るエンドグルカナーゼ酵素は，本件第１発明に係る産業分野における使用条件である，ｐＨ６．０～１０．０の範囲において活性，ｐＨ３～９．５の範囲において安定であることが必須であり，これらのｐＨ領域以外での活性及び安定性があるか否かは問題とならないものであると主張する。しかしながら，本件第１発明は，エンドグルカナーゼ酵素そのものを対象とする物の発明であるから，特定の用途との関係で，その構成要件を解釈することはできない。また，そもそも，特許発明は，産業上利用することができるものでなければならない（特許法２９条１項柱書）から，構成要件Ａ②及びＡ③が，上記原告が主張するような意味のものであれば，産業上利用することができる酵素として当然の性質を記載したものに過ぎず，上記(1)ウ認定の出願経過を経て本件第１発明に係るエンドグルカナーゼ酵素を更に特定したものと解することはできない。 (4)そうすると，本件第１発明に係る構成要件Ａ②及びＡ③の各要件は，①当該酵素が，ｐＨ６．０～１０．０の範囲において活性であり，それ以外の範囲で活性でない（構成要件Ａ②），②当該酵素が，ｐＨ３～９．５の範囲において安定であり，それ以外の範囲で安定でない（構成要件Ａ③），とそれぞれ解釈するのが相当である。
(5)原告は，構成要件Ａ②及びＡ③に係る文言は，当業者において，原告が主張するように理解されると主張し，この主張に沿うものとして，専門家（マサチューセッツ工科大学のＡ博士，地中海大学のＢ博士，東京大学のＣ教授及びケンブリッジ大学のＤ教授）の意見書（甲２２の１，甲２３の１，甲３１，３２）を提出し，また，当業者においては，ある酵素のｐＨ活性及び安定性が認められたｐＨ領域のある特定の一部の領域において活性がある又は安定であることを当該酵素の特定として表示することが通常行われていると主張し，この主張に沿うものとして，製品カタログ（甲２４の１ないし４）を提出する。しかしながら，上記各意見書は，いずれも構成要件Ａ②及びＡ③に係る文言を一般的にいかに解釈するかということを述べたものに過ぎず，本件第１発明の特許請求の範囲の記載としての構成要件Ａ②及びＡ③を，発明の詳細な説明の記載や出願経過等も考慮したうえで，いかに解釈するかということを述べたものではないし，上記製品カタログは，当該製品の説明に過ぎず，直接に本件第１発明の特許請求の範囲の記載の解釈を裏付けるものではない。したがって，上記意見書等を根拠とする原告の上記主張は理由がない。
(6)以上を前提として，被告製品が構成要件Ａ②及びＡ③を充足するかどうか検討する。
ア証拠（甲７の１，甲４４）及び弁論の全趣旨によると，被告製品のエンドグルカナーゼ酵素について，酵素がセルロースを分解する際に生成する還元糖を定量する方法で測定したところ，以下の(ｱ)，(ｲ)の事実が認められるから，この測定結果からすると，被告製品のエンドグルカナーゼ酵素は，構成要件Ａ②及びＡ③の範囲外のｐＨ値においても活性又は安定しているものということができる。
(ｱ)ｐＨ１０．０において生成された還元糖量を活性であることの基準とすると，構成要件Ａ②のｐＨ範囲外であるｐＨ約４．５～６．０（甲７の１のサンプル＃１－４），ｐＨ５．０～６．０（甲７の１のサンプル＃２－１），少なくともｐＨ５．０～６．０（甲４４）においてそれより高い活性を有する。
(ｲ)被告製品は，ｐＨ３～９．５の範囲外であるｐＨ１０．０においても，範囲内と同様に安定である（甲７の１）。
イ総タンパク質１㎎当たり少なくとも約５０ＣＭＣエンドアーゼ単位のＣＭＣエンドアーゼ活性を示すか否かが構成要件Ａ②にいう活性であるか否かの基準である旨の原告の主張（前記第３の２ 【原告の主張】(1)）を前提にしても，証拠（甲４５）及び弁論の全趣旨によると，被告製品のエンドグルカナーゼ酵素は，構成要件Ａ②のｐＨ範囲外であるｐＨ５．０におけるＣＭＣエンドアーゼ単位が９０単位を示すことが認められるから，構成要件Ａ②を充足しない。
ウそして，他に，被告製品のエンドグルカナーゼ酵素が，上記(4)で述べた本件第１発明に係る構成要件Ａ②及びＡ③の各要件，すなわち，①当該酵素が，ｐＨ６．０～１０．０の範囲において活性であり，それ以外の範囲で活性でないことを要し（構成要件Ａ②），②当該酵素が，ｐＨ３～９．５の範囲において安定であり，それ以外の範囲では安定ではないことを要する（構成要件Ａ③）ことを充足することを認めるに足りる証拠はない。
(7)以上のとおりであって，被告製品は，本件第１発明に係る構成要件Ａ②及びＡ③の各要件を充足していないのであるから，原告の本件第１発明に基づく請求は，その余の点について判断するまでもなく，理由がない。
(8)なお，前記第２の１(5)のとおり，原告は，平成１４年１月４日付けで，本件第１発明に関して訂正請求をしているので，この点について付言するに，弁論の全趣旨によると，当該訂正請求は，酵素活性の測定方法を粘度法に特定するために行われたものであると認められる。証拠（甲４５，５７）及び弁論の全趣旨によると，被告が訂正請求において明示した測定方法に基づいて被告製品を測定したところ，当該被告製品のエンドグルカナーゼ酵素は，ｐＨ５．０における活性が，ｐＨ１０．０における活性よりも高い活性を有しており，また，ｐＨ３～９．５の範囲外のｐＨ領域においても，当該範囲内におけるのと同様の安定性を有していることが認められる。そして，このような認定事実と上記認定判断した本件第１発明に係る構成要件Ａ②及びＡ③の解釈からすると，被告製品は，構成要件Ａ②及びＡ③の各要件をいずれも充足しないということになる。そうすると，仮に原告請求に係る当該訂正が認められたとしても，被告製品が，当該訂正後の本件第１発明の特許請求の範囲に含まれないということに変わりはない。
２争点(2)について
(1)争いのない事実並びに証拠（甲１３の１，甲５３，乙２ないし９，２６，２７，３３ないし３９，５８ないし６６）及び弁論の全趣旨によると，以下の事実が認められる。
ア本件第２発明に係る配列番号２は，本件アミノ酸配列のとおりであるところ，被告製品アミノ酸配列と本件アミノ酸配列とを対比すると，両者は，以下の部分が異なっている。
(ｱ)触媒コア部分に位置する３つのアミノ酸ａ被告製品アミノ酸配列の４位のアミノ酸がリジン（Ｌｙｓ，Ｋ）であるのに対し，本件アミノ酸配列の４位のアミノ酸はアルギニン（Ａｒｇ，Ｒ）である。
ｂ被告製品アミノ酸配列の３８位のアミノ酸がロイシン（Ｌｅｕ，Ｌ）であるのに対し，本件アミノ酸配列の３８位のアミノ酸はイソロイシン（Ｉｌｅ，Ｉ）である。
ｃ被告製品アミノ酸配列の７０位のアミノ酸がフェニルアラニン（Ｐｈｅ，Ｆ）であるのに対し，本件アミノ酸配列の７０位のアミノ酸はロイシン（Ｌｅｕ，Ｌ）である。
(ｲ)触媒コア以外の部分に位置するアミノ酸被告製品アミノ酸配列の２２２位のアミノ酸が，グリシン（Ｇｌｙ）であるのに対し，本件アミノ酸配列はアスパラギン（Ａｓｎ）である。
(ｳ)触媒コア部分のＮ末端に付加された５つのアミノ酸被告製品アミノ酸配列には，１位のＮ末端側から順にピログルタミン酸（ｐＧｌｕ），アスパラギン（Ａｓｎ），シスチン（Ｃｙｓ），グリシン（Ｇｌｙ）及びセリン（Ｓｅｒ）の５つのアミノ酸が付加されている。
イ本件第２発明についての出願経過は，次のとおりであったことが認められる。
(ｱ)配列番号２のアミノ酸配列に係るエンドグルカナーゼ酵素に関する本件第２発明についての審査請求時における特許請求の範囲は，以下のとおりであった。
「６．エンドグルカナーゼ活性を示す酵素であって，添付の配列表ＩＤ＃２に示されるアミノ酸配列を有する酵素またはエンドグルカナーゼ活性を示す前記酵素の誘導体。」
(ｲ)上記請求項６に係る発明について，特許庁審査官は，平成１１年６月７日付けで，「前記酵素の誘導体」の部分に関し，「酵素の誘導体なる記載は，どのような誘導体を含み得るのかその範囲が不明瞭である」との理由で拒絶理由通知書を発した。
(ｳ)この拒絶理由に対して，ノボ・ノルディスク・アクティーゼルス・カブは，平成１１年１２月２２日付けで手続補正書を提出し，上記請求項６に係る発明のうち「前記酵素の誘導体」に関する部分の特許請求の範囲を，以下のとおり補正した。
「２．配列番号：２又は４に示すアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素。」「３．配列番号：２又は４に示すアミノ酸配列において，１個～複数個のアミノ酸の除去，付加及び／又は置換により修飾されたアミノ酸配列を有し，且つ非晶質セルロースを分解し，セロビオースβ-p-ニトロフェニルを分解しないエンドグルカナーゼ酵素。」「４．配列番号：２又は４に示すアミノ酸配列において，１個～数個のアミノ酸の除去，付加及び／又は置換により修飾されたアミノ酸配列を有し，且つ非晶質セルロースを分解し，セロビオースβ-p-ニトロフェニルを分解しないエンドグルカナーゼ酵素。」「５．配列番号：２に示すアミノ酸配列のＮー末端に１個～複数個のアミノ酸の付加により修飾されたアミノ酸配列を有し，且つ非晶質セルロースを分解し，セロビオースβ－ｐ－ニトロフェニルを分解しないエンドグルカナーゼ酵素。」上記補正は，審査請求時において分けて記載していた配列番号２に示すアミノ酸配列に係る請求項と配列番号４に示すアミノ酸配列に係る請求項をまとめて記載すると共に，これらの各アミノ酸配列そのもので特定されたエンドグルカナーゼ酵素の発明とその一部のアミノ酸が置換・欠失・付加されたアミノ酸配列のエンドグルカナーゼ酵素の発明を個別の請求項として記載したものであった。
(ｴ)上記請求項３ないし５を含む請求項に対し，特許庁審査官は，平成１２年４月４日付けで，以下の理由により拒絶理由通知書を発した。
「引用文献２には，シュードモナス属微生物由来のセルラーゼとそれをコードするＤＮＡが記載されており，本願の請求項３～１３に記載される発明は，引用文献２に記載される発明と実質的に同一である。」「引用文献３には，シュードモナス属微生物由来のセルラーゼのアミノ酸配列及びそれをコードするＤＮＡの塩基配列が記載されている。酵素等の公知のＤＮＡの触媒活性部分等の一部をプライマ－として同酵素をコードするＤＮＡを別の微生物から得ようとすることは，当該分野における周知技術であるから（引用文献４参照），引用文献１によりセルラーゼを産生することが公知のフミコラインソレンスＤＳＭ１８００に上記周知技術を適用して，引用文献３により記載されるＤＮＡの一部をプライマーとして用いてセルラーゼをコードするＤＮＡを得ようとすることは，当業者が容易に想到し得るものと認められる。」
(ｵ） 上記拒絶理由通知書に対して，ノボ・ノルディスク・アクティーゼルス・カブは，平成１２年５月１９日付けで意見書及び手続補正書を提出し，上記請求項３ないし５を削除した。また，ノボ・ノルディスク・アクティーゼルス・カブは，当該手続補正書において，請求項２に関し，配列番号２のアミノ酸配列に係るものについては，１位のアミノ酸から始まる旨の補正を行った。
その後，ノボ・ノルディスク・アクティーゼルス・カブは，配列番号４に関する記載を削除するなどして，本件特許請求の範囲請求項４のようになった。
(ｶ） ノボ・ノルディスク・アクティーゼルス・カブは，平成１２年に，本件特許の分割出願をした。当該分割出願に係る請求項２，４，６の各特許請求の範囲は，以下のとおりである。
「【請求項２】配列番号：２に示す１位のアミノ酸から２８４位のアミノ酸までのアミノ酸配列において，１個～複数個のアミノ酸の除去，付加及び／又は置換により修飾されたアミノ酸配列を有し，且つ非晶質セルロースを分解し，セロビオースβ－ｐ－ニトロフェニルを実質的に分解しないエンドグルカナーゼ酵素。」
「 【請求項４】配列番号：２に示す１位のアミノ酸から２８４位のアミノ酸までのアミノ酸配列において，１個～数個のアミノ酸の除去，付加及び／又は置換により修飾されたアミノ酸配列を有し，且つ非晶質セルロースを分解し，セロビオースβ－ｐ－ニトロフェニルを実質的に分解しないエンドグルカナーゼ酵素。」
「 【請求項６】配列番号：２に示すアミノ酸配列のＮー末端に１個～複数個のアミノ酸の付加により修飾されたアミノ酸配列を有し，且つ非晶質セルロースを分解し，セロビオースβ－ｐ－ニトロフェニルを実質的に分解しないエンドグルカナーゼ酵素。」
ウアミノ酸配列におけるわずかなアミノ酸の違いでも，酵素の活性，安定性などの特性に予想もしない変化をもたらすことがある。
(2)以上認定した事実からすると，被告製品アミノ酸配列は，本件アミノ酸配列と異なっているところ，ノボ・ノルディスク・アクティーゼルス・カブは，以上のとおり，本件アミノ酸配列の一部のアミノ酸が置換・欠失・付加されたアミノ酸配列のエンドグルカナーゼ酵素の発明を，本件特許の請求の範囲から削除し，分割出願しているのであるから，本件第２発明には，本件アミノ酸配列と異なるアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素は含まれないことはもとより，本件アミノ酸配列の一部のアミノ酸が置換・欠失・付加されたアミノ酸配列のエンドグルカナーゼ酵素は，本件第２発明に係る特許請求の範囲の記載から意識的に除外されたものと認められる。
そうすると，被告製品は，本件第２発明の技術的範囲に属さないし，均等となることもないというべきである。
(3)この点，原告は，本件アミノ酸配列と被告製品アミノ酸配列とのアミノ酸の違いは，酵素の活性に何ら影響するものではなく，これらは同一の構造及び活性を有すると主張する。しかしながら，仮に，この点が認められたとしても，上記(2)で述べたところからすると，被告製品は，本件第２発明の技術的範囲に含まれず，均等となることもないというべきである。
３結論以上の次第で，原告の被告に対する本件請求は，いずれも理由がないから，主文のとおり判決する。
東京地方裁判所 民事第４７部裁判長裁判官森義之裁判官内藤裕之裁判官上田洋幸（別紙）
物件目録下記１又は２のエンドグルカナーゼ酵素を含有する製品。
なお，これらの製品は「MEIJI CELLULASE HEP－100 Cellulase enzyme」等の商品名で販売されることもある。
記
１次の性質を有するフミコ－ラ・インソレンス（Humicola insolens）由来のエンドグルカナ－ゼ酵素
①ＳＤＳ－ＰＡＧＥにより測定した見かけ分子量が約４３ｋＤである
②ｐＨ６．０～ｐＨ１０．０の範囲でＣＭＣア－ゼ活性（カルボキシメチルセルロ－ス（ＣＭＣ）を分解する酵素活性）を有している
③ｐＨ３～ｐＨ９．５の範囲のｐＨ値において安定である
④非晶質セルロ－スを分解する酵素活性を有している
⑤セロビオヒドラ－ゼ活性（セロビオ－スβ－ｐ－ニトロフェニルを分解する酵素活性）を実質的に有していない２別紙被告製品アミノ酸配列記載のアミノ酸配列に示す１位から２８４位のアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素
被告製品アミノ酸配列本件アミノ酸配列
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