＜知財高裁／抗PIVKA-II抗体特許の審取訴訟＞　請求項の「特異的に認識して結合する」の文言を、明細書の記載に基づいてより具体的に解釈した事例（ロシュ対アボット）

第２ 事案の概要
本件は、特許権者である原告が、特許を無効とした審決の取消しを求める事案である。争点は、進歩性に関する認定判断の誤りの有無である。
１ 特許庁における手続の経緯等
・・・
２ 特許請求の範囲の記載
・・・
３ 本件無効審判で主張された無効理由
・・・
４ 本件審決の理由等
・・・
(ｲ) 本件審決が認定した、本件訂正発明３と甲４－１発明との一致点及び相違点は、次のとおりである。
〔一致点〕
「単離された結合性タンパク質（但し、受託番号ＦＥＲＭ ＢＰ－１１２５９で特定されるハイブリドーマにより産生されるモノクローナル抗体を除く）。」
〔相違点〕
単離された結合性タンパク質が、本件訂正発明３では、「プロトロンビン誘導ビタミンＫアンタゴニストＩＩ（ＰＩＶＫＡ－ＩＩ）のアミノ酸１－１３に結合する抗原結合性部分を含み、ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」ものであるのに対して、甲４－１発明では、そのような特定がない点。
・・・
第３ 当事者の主張
・・・
第４ 当裁判所の判断
１ 本件各訂正発明の技術的意義等
・・・
２ 本件優先日及び本件出願日当時の技術常識
・・・
３ 本件訂正発明３の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」の意義について
原告は、各取消事由に関する主張において、本件訂正発明３の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」の意義に関する本件審決の解釈に誤りがあり、この誤りが各取消事由に係る本件審決の判断の誤りにつながっているという趣旨の主張をしている。そこで、まず、本件訂正発明３の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」の意義について検討する。
⑴ 本件訂正発明３は、「プロトロンビン誘導ビタミンＫアンタゴニストＩＩ（ＰＩＶＫＡ－ＩＩ）のアミノ酸１－１３に結合する抗原結合性部分を含み、ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する、単離された結合性タンパク質（但し、受託番号ＦＥＲＭ ＢＰ－１１２５９で特定されるハイブリドーマにより産生されるモノクローナル抗体を除く）。」である。
そして、本件審決は、本件明細書等に開示された抗体の一つである第２の抗体、すなわち訂正後の請求項３に係る結合性タンパク質は、ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３の脱炭酸されたアミノ酸残基と強力に反応し、反応後（結合後）は、脱炭酸されていない通常のアミノ酸１－１３、すなわち、プロトロンビンのアミノ酸１－１３により、置換されない特性を有すると認定した。
また、本件審決は、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕが、プロトロンビンの６位及び７位のＧｌａとは異なる特異的な構造部位であるといえ、訂正後の請求項３に係る「結合性タンパク質」は、当該特異的な構造部位により「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」ものであると理解できると判断した。
⑵ 本件各訂正発明に係る特許請求の範囲及び本件明細書等には、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩ」の明確な定義又は限定は示されていない。
しかし、本件明細書等には、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩタンパク質のＧＬＡドメインは、１０個のＧＬＡアミノ酸を含む、アミノ酸１－４６（またはプロトロンビン配列の４４－８８）からなる。ＰＩＶＫＡタンパク質は、脱炭酸されたＧＬＡの位置及び数に関して変化する複数の形態において存在する。」（段落【００２８】）と記載されている。
これは、甲３（前記２⑴）における「ＰＩＶＫＡ－ＩＩはビタミンＫ依存性血漿蛋白質の一つであるプロトロンビンの前駆物質であって、アミノ末端領域にある１０個のグルタミン酸残基についてのγ－カルボキシル化の程度が不完全なもの」をいい、「１０個のグルタミン酸残基中いくつがγ－カルボキシル化を受けるかにより数種類のＰＩＶＫＡ－ＩＩが混在した状態で存在している」という記載（甲３の【発明の詳細な説明】【０００２】）と整合し、本件出願日当時及び本件優先日当時の技術常識であったといえる。
そうすると、本件訂正発明３における「ＰＩＶＫＡ－ＩＩ」は、１０個のグルタミン酸残基中のγ－カルボキシル化の程度の違いによる複数の形態のもの（全て又は一部が脱炭酸されたグルタミン酸残基であるもの）を包含するといえる。
そして、本件訂正発明３で特定される「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３」の配列に着目した場合、脱炭酸され得るグルタミン酸残基は、６位及び７位にのみ存在するから、原告が主張するように（前記第２の１〔原告の主張〕⑴）、６位及び７位の構造の違い（カルボキシル基の有無）により、タイプ（ｉ）（６位及び７位がＧｌｕ）、タイプ（ｉｉ）及びタイプ（ｉｉｉ）（６位又は７位の一方がＧｌｕで、他方がＧｌａ）並びにタイプ（ｉｖ）（６位及び７位がＧｌａ）が存在し得ることになる（カルボキシル基を有する場合が「Ｇｌａ」、有しない場合が「Ｇｌｕ」である。）。
⑶ 抗体の「抗原結合性部分」とは、抗原に特異的に結合する能力を保持する抗体の一つ又は複数のフラグメントを意味し、抗体の抗原結合性の機能は、全長の抗体の一つ又は複数のフラグメントによって行われ得る（本件明細書等段落【００３７】）。
他方、抗体によって結合される抗原の領域は、エピトープ（抗原決定基、抗原性決定基）と呼ばれ、抗原分子上の抗原抗体反応の特異性及び免疫原性を決定している構造であり、抗原分子上で分子量４００ないし１０００程度の大きさの構造（６～１０個のアミノ酸残基より成るペプチド部分、５～８個の単糖より成る多糖体部分がこれを形成していると考えられている。）を有する（本件明細書等段落【００４６】、甲１５、甲１６（前記２⑶））。
つまり、抗体は、そのフラグメントである抗原結合性部分において、抗原の特定のペプチド部分等の構造（抗原性決定基又はエピトープ）と結合する。 そうすると、本件訂正発明３においては、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３に結合する抗原結合性部分」とは、抗原であるＰＩＶＫＡ－ＩＩにおいて、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３」の範囲内にエピトープが存在し、当該エピトープに結合する「抗原結合性部分」であることを意味するものと認められる。
⑷ 本件明細書等の段落【００２９】には、「抗体はこのように、ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識し結合することができる。」という記載が存在する。
上記段落【００２９】は、本件明細書等の段落【００２８】から始まる「発明を実施するための形態」のうちの「Ａ．序文および定義」の項目に含まれるものである。
段落【００２８】は、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３に結合する抗原結合性部分」を有する新たな抗体である「第２の抗ＰＩＶＫＡ抗体」について述べており、この「第２の抗ＰＩＶＫＡ抗体」は、ＰＩＶＫＡの脱炭酸されたアミノ酸残基と強力に反応することができ、カルボキシル化された（通常の）アミノ酸残基と中程度に反応することができるものであり、これをＰＩＶＫＡ－ＩＩに対するイムノアッセイに用いることにより、従来、利用可能なＰＩＶＫＡ－ＩＩに対するイムノアッセイでは不可能であったＰＩＶＫＡ－ＩＩの「アミノ酸１７－２３のＧＬＡの外側（脱炭酸されたＧＬＡを含む。）」の検出を可能にし、アッセイにおいて、「第１の抗ＰＩＶＫＡ抗体」と共に用いることにより、「高レベルの特異性」でＰＩＶＫＡ１３－２７及びＰＩＶＫＡ１－２７の両方を検出することが可能となるとされている。つまり、アミノ酸１－１３のカルボキシル化されたアミノ酸残基（プロトロンビン）よりも、アミノ酸１－１３の脱炭酸されたアミノ酸残基（ＰＩＶＫＡ－ＩＩ）と強力に反応する特性を有する「第２の抗ＰＩＶＫＡ抗体」を用いることにより、従来、利用可能なＰＩＶＫＡ－ＩＩに対するイムノアッセイでは不可能であったＰＩＶＫＡ－ＩＩの「アミノ酸１７－２３のＧＬＡの外側（脱炭酸されたＧＬＡを含む。）の検出が可能になるものといえる。このような段落【００２８】の内容からすると、同段落の「高レベルの特異性」は、ＰＩＶＫＡ－ＩＩの脱炭酸されたアミノ酸残基（Ｇｌｕ）と強力に反応することによって、ＰＩＶＫＡ－ＩＩをプロトロンビンと十分に識別することを意味すると解される。
そして、これを受けて、本件明細書等の段落【００２９】は、新たな「抗体」ないし「結合性タンパク質」が、「したがって３７±４ｎＭまたはそれ未満の･･･ＰＩＶＫＡ－ＩＩペプチドに対するＫ ｄ で、ＰＩＶＫＡ－ＩＩの１つまたは複数のエピトープに結合する結合性タンパク質」であること、特に、「約１×１０ －９ Ｍまたはそれを超える、好ましくは約１×１０ －１０ Ｍまたはそれを超える、ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸領域１－１３に対する解離定数（Ｋｄ ）を有する」ことを記載した上で、「抗体はこのように、ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識し結合することができる。」と記載している。
以上によれば、本件明細書等の段落【００２９】の「抗体はこのように、ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識し結合することができる」の「このように」とは、「抗体」ないし「結合性タンパク質」が、アミノ酸１－１３のカルボキシル化されたアミノ酸残基（プロトロンビン）よりも、アミノ酸１－１３の脱炭酸されたアミノ酸残基（ＰＩＶＫＡ－ＩＩ）と強力に反応する特性を有することにより、従来、利用可能なＰＩＶＫＡ－ＩＩに対するイムノアッセイでは不可能であったＰＩＶＫＡ－ＩＩの「アミノ酸１７－２３のＧＬＡの外側（脱炭酸されたＧＬＡを含む。）」の検出を可能にし、「高レベルの特異性」で、すなわち抗体（結合性タンパク質）のＰＩＶＫＡ－ＩＩとプロトロンビンとの反応性の違いに基づいて、プロトロンビンと十分に識別してＰＩＶＫＡ１３－２７及びＰＩＶＫＡ１－２７の両方を検出することを指すものと認められる。そして、このように、抗体のＰＩＶＫＡ－ＩＩとプロトロンビンとの反応性の違いに基づいて、ＰＩＶＫＡ－ＩＩをプロトロンビンと識別して結合することが「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識し結合する」ことを意味するものと解される。
段落【００２９】は、これに引き続いて、抗体がＰＩＶＫＡ－ＩＩに結合した後は、プロトロンビンによって置換されないこと、「本開示の６Ｈ６抗体」がＰＩＶＫＡ－ＩＩよりもプロトロンビンに対して低い親和性を有することが記載されており、いずれも、抗体が、プロトロンビンよりもＰＩＶＫＡ－ＩＩと強力に反応することを説明したものといえるから、それ以前の記載内容と整合する。
以上によれば、本件審決において、「その抗体の一つ（第２の抗体、すなわち訂正後の請求項３に係る結合性タンパク質）は、ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３の脱炭酸されたアミノ酸残基と強力に反応し、反応後（結合後）は、脱炭酸されていない通常のアミノ酸１－１３、すなわち、プロトロンビンのアミノ酸１－１３により、置換されない特性を有し、」「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識し、結合することができるものであることが理解できる。」とした認定（審決書８４頁）に誤りはなく、本件訂正発明３の「単離された結合性タンパク質」における「プロトロンビン誘導ビタミンＫアンタゴニストＩＩ（ＰＩＶＫＡ－ＩＩ）のアミノ酸１－１３に結合する抗原結合性部分を含み、ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」という発明特定事項は、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３」の範囲内にエピトープが存在し、ＰＩＶＫＡ－ＩＩの脱炭酸されたアミノ酸残基（Ｇｌｕ）と強力に反応することによって、抗原であるＰＩＶＫＡ－ＩＩを「プロトロンビン」と識別して結合することであると認められる。
前記１⑶イのとおり、本件訂正発明は、肝細胞癌（ＨＣＣ）又は肝癌を検出するのに有効に用いられ得るモノクローナル抗体を提供することを課題とするものであるが、ＰＩＶＫＡ－ＩＩは、ＨＣＣ患者の場合に上昇することが知られているのであるから、本件訂正発明の結合性タンパク質（抗体）が、ＰＩＶＫＡ－ＩＩ及びプロトロンビンの反応性の差異を利用して、ＰＩＶＫＡ－ＩＩをプロトロンビンと識別して結合するものであるという上記解釈は、本件訂正発明の技術的意義とも合致する。
⑸ 前記⑵のとおり、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩ」には、１０個のグルタミン酸残基中のγ－カルボキシル化の程度の違いによる複数の形態のもの（全て又は一部が脱炭酸されたグルタミン酸残基であるもの）が包含されること、つまり、プロトロンビンのγ－カルボキシル化されたグルタミン酸残基（Ｇｌａ）のうち、少なくとも一つが脱炭酸されてグルタミン酸残基（Ｇｌｕ）となったものがＰＩＶＫＡ－ＩＩであることが、本件優先日及び本件出願日当時の技術常識であった。
また、本件訂正発明３で特定される「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３」の配列に着目した場合、脱炭酸され得るグルタミン酸残基は、６位及び７位にのみ存在する（前記⑵）。この点は当事者間に争いがなく、本件出願当時の技術常識であったと認められる。したがって、プロトロンビンとアミノ酸残基が異なり得る箇所が、「６位及び／又は７位のグルタミン酸残基」におけるカルボキシル基の有無のみであることも、本件出願当時の技術常識からみて自明である。
これらのことからすると、当業者は、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３」における「脱炭酸されたアミノ酸残基と強力に反応することができ、カルボキシル化された（通常の）アミノ酸残基と中程度に反応することができる」（本件明細書等の段落【００２８】）という性質を利用して、イムノアッセイにおいてＰＩＶＫＡ－ＩＩを検出可能とするためには、６位及び７位がＧｌａであるプロトロンビンと、当該位置におけるアミノ酸残基が異なるＰＩＶＫＡ－ＩＩとを識別できる抗体（結合性タンパク質）であればよいことも理解できる。
以上の本件明細書等の記載（アミノ酸残基による反応性の違い）及び本件出願当時の技術常識を踏まえれば、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおけるアミノ酸１－１３」と「プロトロンビンにおけるアミノ酸１－１３」とは、「６位及び／又は７位のグルタミン酸残基」におけるカルボキシル基の有無（カルボキシル基を有する場合は「Ｇｌａ」、有しない場合は「Ｇｌｕ」）によって、その配列の違いにより、構造の違いを生じ得るから、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕ」が、「プロトロンビンにおける６位及び７位のＧｌａ」とは異なる特異的な構造部位であるといえる。
⑹ 前記⑷及び⑸によれば、本件明細書等の記載及び特許出願当時の技術常識を踏まえれば、当業者であれば、本件訂正発明３の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合」するとは、本件訂正発明３の「結合性タンパク質」が、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む構造と、プロトロンビンにおける６位及び７位のＧｌａを含む構造とを識別し、両者の構造の違い（すなわち、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む特異的な構造部位の有無）に依存して、その両者に対する反応性が異なることを意味すると理解することができる。
⑺ この点に関して原告は、前記第３の１〔原告の主張〕⑴のとおり、本件明細書等の記載及び当業者の技術常識に基づけば、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」とは、ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３に存在するエピトープを認識してＰＩＶＫＡ－ＩＩに結合することを意味するにほかならないと主張する。
確かに、本件明細書等の段落【００３５】には、「本明細書で用いられる『結合』、『特異的結合』または『特異的に結合する』の語は、抗体、タンパク質またはペプチドの、第２の化学種との相互作用に関して、相互作用が化学種上の特定の構造（例えば、抗原性決定基もしくはエピトープ）の存在に依存すること」を意味するとある。
しかし、本件訂正発明３で用いられている語句は「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」であり、段落【００３５】の「特異的に結合する」と全く同一ではない。そして、「特異的に認識して結合する」の語句は段落【００２９】に存在するところ、本件明細書等の文脈も踏まえた同段落の上記語句の解釈は、前記⑷のとおりである。そして、本件明細書等の段落【００２９】の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」と、本件訂正発明３の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」とを別異に解すべき根拠となる事情は認められないから、本件訂正発明３の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」という発明特定事項は、前記⑷のとおり、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３」の範囲内にエピトープが存在し、ＰＩＶＫＡ－ＩＩの脱炭酸されたアミノ酸残基（Ｇｌｕ）と強力に反応することによって、抗原であるＰＩＶＫＡ－ＩＩを「プロトロンビン」と識別して結合することであると認めることができる。
これに加え、前記⑸の説示内容も併せれば、本件訂正発明３の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」は前記⑹のとおり解するのが相当であり、単にＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３に存在するエピトープを認識してＰＩＶＫＡ－ＩＩに結合することを意味すると解することはできない。 したがって、原告の上記主張は採用することができない。
４ 取消事由１（本件訂正発明３の甲４－１発明に対する新規性の有無に関する判断の誤り）について
⑴ 甲４の記載内容は、別紙４「文献の記載」１に記載のとおりである。
上記のとおりである甲４の記載内容によれば、甲４に記載された発明の一つとして、本件審決が認定した甲４－１発明（前記第２の４⑵ア(ｱ)ａ）があると認められる。この甲４－１発明が甲４に記載されていることについては、当事者間に争いがない。
甲４－１発明の内容に照らせば、本件訂正発明３と甲４－１発明との一致点及び相違点は、本件審決が認定した前記第２の４⑵ア(ｲ)のとおりであると認められる。したがって、本件訂正発明３と甲４－１発明との間には上記の相違点があり、後記５⑴のとおり、同相違点は実質的な相違点であるから、本件訂正発明３と甲４－１発明とが同一であるとは認められない。
⑵ 原告の前記第３の１〔原告の主張〕の主張について
ア 原告は、前記第３の１〔原告の主張〕⑴のとおり、本件明細書等の記載及び当業者の技術常識に基づいて解釈すれば、甲４－１発明の抗体Ｈ－１１は「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」ものであるから、本件訂正発明３に係る結合性タンパク質は、甲４－１発明の抗体Ｈ－１１と区別することはできず、本件訂正発明３は甲４－１発明と同一であって、新規性を有さないと主張する。
しかし、前記３のとおり、本件明細書等の記載及び本件優先日当時の技術常識を踏まえれば、本件訂正発明３の「単離された結合タンパク質」における「プロトロンビン誘導ビタミンＫアンタゴニストＩＩ（ＰＩＶＫＡ－ＩＩ）のアミノ酸１－１３に結合する抗原結合性部分を含み、ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」という発明特定事項は、抗原であるＰＩＶＫＡ－ＩＩのうち、上記「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３」の範囲内にエピトープが存在し、ＰＩＶＫＡ－ＩＩの脱炭酸されたアミノ酸残基（Ｇｌｕ）と強力に反応することによって、抗原であるＰＩＶＫＡ－ＩＩを「プロトロンビン」と識別して結合することであると認められる。 これに対し、甲４には、抗体Ｈ－１１について、「数種類の他のビタミンＫ依存性タンパク質は、当該抗体（抗体Ｈ－１１）への免疫抗原プロテインＣの結合を阻害することが見出された。」との記載がある（別紙４「文献の記載」１⑵ア、⑶オ）。これはすなわち、抗体Ｈ－１１が、数種類のビタミンＫ依存性タンパク質に結合する（この結合のため、抗体Ｈ－１１が免疫抗原プロテインＣと結合することが阻害される。）ことを意味しており、プロトロンビンも抗体Ｈ－１１のプロテインＣとの結合を阻害したことが記載されている（別紙４「文献の記載」１⑶オ）。さらに、甲４には、プロトロンビン上の抗原性部位が、Ｇｌａ残基の熱による脱カルボキシル化の後にも反応性であり、この結果は、グルタミン酸残基のγ‐カルボキシル化が抗体認識に必要とされないことを示すことが記載されている（別紙４「文献の記載」１⑶カ）。
これらの記載内容からすれば、甲４－１発明の抗体Ｈ－１１は、抗原決定基のグルタミン酸残基がカルボキシル化されたプロトロンビンであっても、脱カルボキシル化されたＰＩＶＫＡ－ＩＩであっても、認識し、結合すると認められるから、本件訂正発明３の「プロトロンビン誘導ビタミンＫアンタゴニストＩＩ（ＰＩＶＫＡ－ＩＩ）のアミノ酸１－１３に結合する抗原結合性部分を含み、ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」ものに相当するとはいえない。
イ 原告は、前記第３の１〔原告の主張〕⑵のとおり、甲１８を参酌すれば、抗体Ｈ－１１は、血液中に含まれる程度の「通常の」カルシウムイオン濃度の条件下で、ＰＩＶＫＡ－ＩＩとプロトロンビンとの間で反応性が明確に異なっているから、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」に該当すると主張する。
しかし、甲４は、抗体Ｈ－１１について、「抗原決定基のグルタミン酸残基がカルボキシル化されたプロトロンビンであっても、脱カルボキシル化されたＰＩＶＫＡ－ＩＩであっても、認識し、結合する」ことを開示するにとどまる。確かに、甲１８は甲４の後に公開された文献であって、同文献の記載からは、カルシウムイオン濃度１０ｍＭの条件下でのＨ－１１のＰＩＶＫＡ－ＩＩ等への結合性という甲４では開示されていなかった新たな実験に基づくＨ－１１に関する性質を開示するものであると認められるものの、カルシウムイオン存在等の条件によって、抗体Ｈ－１１のプロトロンビン及びＰＩＶＫＡ－ＩＩに対する反応性に変化があることは、甲４の開示から当業者が認識できるものではない。そうすると、甲１８におけるカルシウムイオン濃度１０ｍＭの特殊な条件下での結果による反応性の違いという知見は、追加実験による新たな反応性の知見を提示するものであって、甲４の開示を超えた新たな性質の発見に基づく発明を認定するものといえるから、甲４の記載の再現実験により確認された属性ということはできない。
したがって、甲４を主引例とする新規性の判断において、甲１８を参酌して甲４発明の内容を認定することは許されないと解すべきである。
甲４及び甲１８によれば、各文献の著者の一部が同一であることが認められ、この事実からすると、甲４の記載の基となっている研究と、甲１８の記載の基となっている研究が関連するものである可能性は否定できないが、仮に上記各研究が関連するものであったとしても前記結論は左右されない。
ウ 以上によれば、原告の上記各主張はいずれも採用することができない。
⑶ 取消事由１に関する結論
以上によれば、本件訂正発明３の甲４－１発明に対する新規性の有無に関する本件審決の判断に誤りはなく、取消事由１には理由がない。
５ 取消事由２（本件各訂正発明の甲４－１発明、甲１－１発明又は甲４－２発明に対する進歩性の有無に関する判断の誤り）について
⑴ 本件訂正発明３の甲４－１発明に対する進歩性について ア 前記４⑴及び⑵アのとおり、甲４の記載によれば、甲４－１発明の抗体Ｈ－１１は、抗原決定基のグルタミン酸残基がカルボキシル化されたプロトロンビンであっても、脱カルボキシル化されたＰＩＶＫＡ－ＩＩであっても認識し、結合すると認められるから、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合」するものとは認められない。
そして、甲４の記載内容は別紙４「文献の記載」１に記載のとおりであるところ、甲４には、前記３のとおりの意味における「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」ものが記載も示唆もされているとは認められないから、甲４－１発明の抗体Ｈ－１１を、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」ものとすることは、当業者が容易に想到できたものとはいえない。
イ 原告の前記第３の２〔原告の主張〕⑴の主張について
(ｱ) 原告は、抗体Ｈ－１１はＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３に結合するものであり、これはアミノ酸１－１３の中に存在するエピトープ部分に特異的に結合することを意味するのであって、抗体Ｈ－１１はＰＩＶＫＡ－ＩＩにも特異的に認識して結合するものであるから、甲４－１発明は、本件訂正発明３と実質的に相違する点はなく、仮に相違点があるとしても、甲４－１発明に係る当業者であれば、抗体Ｈ－１１をＰＩＶＫＡ－ＩＩに対して特異的に認識して結合する抗体とすることは、容易に動機付けられると主張する。
しかし、前記３のとおり、本件明細書等の記載及び特許出願当時の技術常識を踏まえれば、本件訂正発明３の「単離された結合タンパク質」における「プロトロンビン誘導ビタミンＫアンタゴニストＩＩ（ＰＩＶＫＡ－ＩＩ）のアミノ酸１－１３に結合する抗原結合性部分を含み、ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」という発明特定は、抗原であるＰＩＶＫＡ－ＩＩのうち、上記「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３」の範囲内にエピトープが存在し、ＰＩＶＫＡ－ＩＩの脱炭酸されたアミノ酸残基（Ｇｌｕ）と強力に反応することによって、抗原であるＰＩＶＫＡ－ＩＩを「プロトロンビン」と識別して結合することを意味すると解される。そして、上記理解に基づけば、甲４－１発明が本件訂正発明３と実質的に相違する点がないとはいえず、抗体Ｈ－１１をＰＩＶＫＡ－ＩＩに対して特異的に認識して結合する抗体とすることについて当業者が容易に動機付けられるとも認められない。
(ｲ) 原告は、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」を上記(ｱ)のとおり解するとしても、甲１８を参酌することで、甲４－１発明に係る抗体Ｈ－１１が、６位及び７位の残基の違いによる異なる反応性、すなわち所定の反応特異性を示すことが認められると主張する。
しかし、甲１８の性質及び内容は、前記４⑵イのとおりであり、抗体Ｈ－１１について甲４の開示を超え、新たな実験に基づく新たな性質を開示するものであるところ、甲１８で開示された抗体Ｈ－１１の新たな性質が本件優先日当時の技術常識であったとはいえない。また、甲４を主引例とする進歩性の判断において、抗体Ｈ－１１について、甲４では開示されておらず甲１８で開示された性質を、甲１８を副引例として用いることで認定することは許されないというべきである。
(ｳ) 原告は、本件訂正発明３の効果は、本件訂正発明３の一つの実施例である抗体６Ｈ６において、ヒト血清中のＰＩＶＫＡ－ＩＩを検出できるという程度のものでしかなく、抗体として当然に予測されるものに過ぎないと主張する。
しかし、抗体６Ｈ６、さらには本件訂正発明３の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」「単離された結合性タンパク質」が、ＰＩＶＫＡ－ＩＩを検出することができる性質を有することが、「抗体として当然に予測されるものに過ぎない」とは解されず、このような理由で、本件訂正発明３と甲４発明との相違点について当業者が容易想到であるとは認められない。
(ｴ) 以上によれば、原告の上記各主張はいずれも採用することができない。
・・・
６ 取消事由３（本件各訂正発明と甲１１発明との同一性（拡大先願との同一性）に関する判断の誤り）について
⑴ 甲１１発明の認定について
ア 甲１１の記載内容は、別紙４「文献の記載」３に記載のとおりである。 上記のとおりである甲１１の記載内容によれば、甲１１には本件審決が認定した甲１１－１発明ないし甲１１－７発明（前記第２の４⑵ウ(ｱ)）が記載されていると認めることができる。
イ これに対し、原告は、前記第３の３〔原告の主張〕⑵のとおり、甲１１には、二抗体サンドイッチ法によるＰＩＶＫＡ－ＩＩの測定に使用される２種の抗体として、「モノクローナル抗体Ｐ－１１」、「モノクローナル抗体Ｐ－１６」のみが開示されているのではなく、モノクローナル抗体Ｐ－１１、Ｐ－１６をそれぞれ一例として含む、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩに特異的な抗体」が開示されていると読むのが相当であるから、原審決の認定した甲１１発明について、甲１１－１発明は「甲１１－１’発明」のとおり認定されるべきであり、甲１１－２発明、甲１１－３発明、甲１１－５発明ないし甲１１－７発明についても、本件審決の認定中「モノクローナル抗体Ｐ－１６」とある箇所を「モノクローナル抗体Ｐ－１６を一例とする、ＰＩＶＫＡ－ＩＩに特異的に結合するモノクローナル抗体」に訂正した内容として認定すべきであると主張する。
しかし、甲１１及び甲１２の記載をみても、Ｐ－１１、Ｐ－１６以外のモノクローナル抗体は得られておらず、これらの抗体が「一例」に過ぎないことや、これら以外の「一例として含む、ＰＩＶＫＡ－ＩＩに特異的な抗体」が開示されているとする根拠も見いだせない。
したがって、甲１１－１発明を原告の主張する「甲１１－１’発明」のとおり認定すべきと解することはできず、甲１１－２発明、甲１１－３発明、甲１１－５発明ないし甲１１－７発明についても、本件審決の認定中「モノクローナル抗体Ｐ－１６」とある箇所を「モノクローナル抗体Ｐ－１６を一例とする、ＰＩＶＫＡ－ＩＩに特異的に結合するモノクローナル抗体」に訂正した内容として認定すべきと解することはできない。甲１１に記載された発明は、本件審決のとおり、甲１１－１発明ないし甲１１－７発明のとおり認定することができる。
⑵ 本件訂正発明３について
甲１１－１発明は、「精製したＰＩＶＫＡ－ＩＩをマウスに注射することによって生産されたモノクローナル抗体Ｐ－１６。」である。
そして、甲１１の記載によれば、甲１１－１発明にある「モノクローナル抗体Ｐ－１６」は、「受託番号ＦＥＲＭ ＢＰ－１１２５９で特定されるハイブリドーマにより産生されるモノクローナル抗体」であるところ（後記第４「文献の記載」３⑵カ、キ、ク）、当該抗体は本件訂正発明３から明示的に除かれている。
そして、前記⑴のとおり、甲１１－１発明を原告の主張する「甲１１－１’発明」（精製したＰＩＶＫＡ－ＩＩをマウスに注射することによって生産される、モノクローナル抗体Ｐ－１６を一例とする、ＰＩＶＫＡ－ＩＩに特異的に結合するモノクローナル抗体。）と認定することはできない。すなわち、甲１１－１発明にモノクローナル抗体Ｐ－１６以外の抗体が含まれているとは認められない。
以上によれば、甲１１－１発明は本件訂正発明３と同一ではない。
・・・
７ 取消事由４（明確性要件違反）について
⑴ 判断基準
特許を受けようとする発明が明確であるか否かは、特許請求の範囲の記載だけではなく、願書に添付した明細書の記載及び図面を考慮し、また、当業者の出願当時における技術常識を基礎として、特許請求の範囲の記載が、その技術的範囲に属するか否かの判断が困難となることにより第三者の利益が不当に害されるほどに不明確であるか否かという観点から判断するのが相当である。
⑵ 本件訂正発明３の明確性について
本件訂正発明３は、「プロトロンビン誘導ビタミンＫアンタゴニストＩＩ（ＰＩＶＫＡ－ＩＩ）のアミノ酸１－１３に結合する抗原結合性部分を含み、ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」という性質で特定された事項を含む「結合性タンパク質」という物の発明である。
そして、前記３の説示のとおり、本件明細書等の記載及び特許出願当時の技術常識を踏まえれば、本件訂正発明３の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合」するとは、本件訂正発明３の「結合性タンパク質」が、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む構造と、プロトロンビンにおける６位及び７位のＧｌａを含む構造とを識別し、両者の構造の違い（すなわち、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む特異的な構造部位の有無）に依存して、その両者に対する反応性が異なることを意味すると当業者は理解することができる。
したがって、本件訂正発明３について、特許請求の範囲の記載が、その技術的範囲に属するか否かの判断が困難となることにより第三者の利益が不当に害されるほどに不明確であるとは認められない。
⑶ 本件訂正発明４、５、１３、１５ないし２２、２５ないし３１、３３ないし３７、４０、４５ないし５３、５５、５７ないし６９、７１及び７２について
原告が明確性要件違反を主張する上記各訂正発明は、いずれもその特許請求の範囲の記載に「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」という語句が含まれるか、又はこの語句を用いた請求項を引用している。したがって、本件各訂正発明３が明確性を欠くと認められないのと同様、上記各訂正発明についても明確性を欠くとは認められない。
⑷ 原告の前記第３の４〔原告の主張〕における主張について
ア 原告は、前記第３の４〔原告の主張〕⑴のとおり、タイプ（ｉｖ）のＰＩＶＫＡ－ＩＩは、本件訂正発明３に記載の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩ」ではあっても、本件審決が認定するような「プロトロンビンのアミノ酸１－１３により、置換されない特性を有する」とはいえず、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３に結合」し、かつ「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合」するという、訂正後の請求項３が規定する「ＰＩＶＫＡ－ＩＩ」の意義は、ＰＩＶＫＡ－ＩＩのタイプの違いによって異なることになり、意義を一義的に理解することはできないと主張する。
しかし、前記⑵のとおり、当業者は、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」との特定事項について、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む構造と、プロトロンビンにおける６位及び７位のＧｌａを含む構造とを識別し、両者の構造の違い（すなわち、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む特異的な構造部位の有無）に依存して、その両者に対する反応性が異なることを意味すると理解することができる。
そうすると、当業者は、プロトロンビンと配列が同一であるタイプ（ｉｖ）（６位及び７位がＧｌａ）のＰＩＶＫＡ－ＩＩは、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩ」自体には含まれるとしても、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」と特定された場合の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩ」には該当しないものとなることも理解することができると認められる。
したがって、本件訂正発明３が規定する「ＰＩＶＫＡ－ＩＩ」の意義がＰＩＶＫＡ－ＩＩのタイプの違いによって異なるために明確性を欠くと解することはできない。
イ(ｱ) 原告は、前記第３の４〔原告の主張〕⑵のとおり、①ＰＩＶＫＡ－ＩＩのタイプ（ｉｉ）とタイプ（ｉｉｉ）がタイプ（ｉ）と同様の結合特異性を示すとはいえないので、ＰＩＶＫＡ－ＩＩのタイプの違いによって意義が異なることになり、意義を一義的に理解することはできない、②仮に、本件審決が認定したように「置換されない特性」の点から結合特異性を判断するとしても、その基準や程度は本件訂正発明３にも本件明細書等にも明示の定義がなく全く不明であり、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」という点において、タイプ（ｉｉ）とタイプ（ｉｉｉ）がタイプ（ｉ）と同様の結合特異性を示すとは到底いえず、「置換されない特性」も同様であるとはいえないと主張する。
(ｲ) しかし、上記①については、前記３⑵のとおり、タイプ（ｉｉ）及びタイプ（ｉｉｉ）のＰＩＶＫＡ－ＩＩが、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩ」自体に含まれることは明らかである。
そして、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」と特定された場合の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩ」であることを考慮したとしても、タイプ（ｉｉ）又は（ｉｉｉ）のＰＩＶＫＡ－ＩＩは、６位又は７位のいずれかにＧｌｕを含む構造を有するものであって、プロトロンビンの「６位及び７位のＧｌａ」を含む構造と異なることから、当該「ＰＩＶＫＡ－ＩＩ」に含まれることは当業者が明確に把握できる。
したがって、タイプ（ｉｉ）又は（ｉｉｉ）についてのＰＩＶＫＡ－ＩＩに対する結合特異性を測定した実施例がなければ、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する」と特定された場合の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩ」の意味内容を当業者が理解できないとはいえず、本件訂正発明３の「結合性タンパク質」が、第三者に不測の不利益を及ぼすほどに不明確であるとすることはできない。
(ｳ) 上記②については、前記３及び前記⑵の説示によれば、本件明細書等の段落【００２８】及び【００２９】の記載等から、本件訂正発明３の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３に結合する抗原性結合部分」を含み、かつ「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合」するという「結合性タンパク質」は、前記⑵のとおりの意味であることが明確であり、「置換されない特性」の基準や程度によって、本件訂正発明３が規定されているわけではないから、「置換されない特性」の基準や程度が不明であるために本件訂正発明３が不明確であると解することはできない。
ウ したがって、原告の上記各主張は、いずれも採用することができない。
⑸ 取消事由４に関する結論
以上によれば、明確性要件違反に関する本件審決の判断に誤りはなく、取消事由４には理由がない。
８ 取消事由５（サポート要件違反）について
⑴ 判断基準
特許請求の範囲の記載がサポート要件に適合するか否かは、特許請求の範囲の記載と発明の詳細な説明の記載とを対比し、特許請求の範囲に記載された発明が、発明の詳細な説明に記載された発明で、発明の詳細な説明の記載により当業者が当該発明の課題を解決できると認識できる範囲のものであるか否か、また、発明の詳細な説明に記載や示唆がなくとも当業者が出願時の技術常識に照らし当該発明の課題を解決できると認識できる範囲のものであるか否かを検討して判断すべきものと解される。
⑵ 本件各訂正発明の課題
前記１⑶イのとおり、本件明細書等の記載によれば、本件各訂正発明は、肝細胞癌（ＨＣＣ）又は肝癌を検出するのに有効に用いられ得るモノクローナル抗体を提供することを課題とするものであると認められる。
⑶ 本件訂正発明３について
ア 前記１⑶ウのとおり、本件各訂正発明は、これをＰＩＶＫＡ－ＩＩに対するイムノアッセイに用いることにより、従来、利用可能なＰＩＶＫＡ－ＩＩに対するイムノアッセイでは不可能であったＰＩＶＫＡ－ＩＩの「アミノ酸１７－２３のＧＬＡの外側（脱炭酸されたＧＬＡを含む。）」の検出を可能にした新たな抗体として、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３に結合する抗原結合性部分」を含む単離された結合性タンパク質（抗体）を提供するという技術的意義を有する。
また、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３」における「脱炭酸されたアミノ酸残基と強力に反応することができ、カルボキシル化された（通常の）アミノ酸残基と中程度に反応することができる」（本件明細書等の段落【００２８】）という性質を利用して、イムノアッセイにおいてＰＩＶＫＡ－ＩＩを検出可能とするためには、６位及び７位がＧｌａであるプロトロンビンと、当該位置におけるアミノ酸残基が異なるＰＩＶＫＡ－ＩＩとを識別できる抗体（結合性タンパク質）であればよいことを当業者は理解することができるところ、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕ」が、「プロトロンビンにおける６位及び７位のＧｌａ」とは異なる特異的な構造部位である（前記３⑸）。
したがって、本件明細書等の発明の詳細な説明には、本件各訂正発明の課題を解決するために、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む構造と、プロトロンビンにおける６位及び７位のＧｌａを含む構造とを識別し、両者の構造の違い（すなわち、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む特異的な構造部位の有無）に依存して、その両者に対する反応性が異なるという特徴を有する「結合性タンパク質」を提供することが記載されていると認めることができる。
イ 本件明細書等の実施例２によれば、本件訂正発明３の「結合性タンパク質」の具体例である６Ｈ６モノクローナル抗体は、プロトロンビンペプチド（１－１３）に比してＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３ペプチドに高い親和性を有しており（段落【０１７２】～【０１７５】）、実施例３によれば、６Ｈ６モノクローナル抗体を試薬として用いた自動イムノアッセイについて、ヒト血清中のＰＩＶＫＡ－ＩＩを検出するアッセイの能力を実証したことが記載されており（段落【０１７６】～【０１８１】）、ＨＣＣ患者の場合に上昇することが知られているＰＩＶＫＡ－ＩＩを実際に検出できたことが裏付けられている。
ウ 上記ア、イの各事情を総合すれば、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む特異的な構造部位の有無に依存して、ＰＩＶＫＡ－ＩＩとプロトロンビンに対する反応性が異なるという本件訂正発明３の「結合性タンパク質」の特徴を有することにより、ＨＣＣ患者の場合に上昇することが知られているＰＩＶＫＡ－ＩＩを有効に検出でき、ＨＣＣ又は肝癌を検出するのに有効に用いられ得るといえるから、本件訂正発明３の「結合性タンパク質」は前記⑵の課題を解決できるものと認められる。
したがって、本件明細書等の発明の詳細な説明の記載及び本件特許の出願時における技術常識に照らし、本件訂正発明３は、当業者が前記⑵の課題を十分に解決できると認識できる範囲のものであり、かつ、発明の詳細な説明に記載されたものといえる。
⑷ その余の本件各訂正発明について 本件審決は、訂正後の請求項４、５、１３、１５ないし２２、２５ないし３１、３３ないし３７、４０、４５ないし５３、５５、５７ないし６９、７１及び７２について、いずれも、訂正後の請求項３を直接又は間接的に引用するか、訂正後の請求項３と同様の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する、単離された結合性タンパク質」を発明特定事項とするものを含むものであるところ、訂正後の請求項３と同様に、サポート要件を満たす旨判断しているが（審決書８６頁）、この判断は相当であるといえる。
⑸ 原告の前記第３の５〔原告の主張〕における主張について
原告は、本件訂正発明３は、ＨＣＣ又は肝癌を検出することのできない結合性タンパク質を広く包含することになり、請求項の範囲全体にわたって「ＨＣＣまたは肝癌を検出するための、結合性タンパク質を提供する」という課題が解決できると認識することはできず、このような結合性タンパク質を含む本件訂正発明３はサポート要件に違反すると主張する。
しかし、前記⑶のとおり、本件明細書等の記載から、本件訂正発明３の「結合性タンパク質」について、ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３の範囲内における「脱炭酸されたアミノ酸残基」に対する反応性（相互作用）と、「カルボキシル化された（通常の）アミノ酸残基」に対する反応性（相互作用）とが、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む特異的な構造部位の有無に依存して異なることが裏付けられているといえる。
６Ｈ６モノクローナル抗体が、タイプ（ｉ）（６位及び７位がＧｌｕ）とは異なる他のタイプのＰＩＶＫＡ－ＩＩのペプチド（１－１３）に対して結合特異性を示すか否かが明らかでなかったとしても、少なくとも、アミノ酸残基の脱炭酸の程度が最も大きいタイプ（ｉ）のＰＩＶＫＡ－ＩＩペプチドを、プロトロンビンと識別して結合するのであるから、ＨＣＣ患者の場合に上昇することが知られているＰＩＶＫＡ－ＩＩを検出でき、ＨＣＣ又は肝癌を検出するのに有効に用いられ得るといえる。
さらに、①本件明細書等には、第２の抗体（本件訂正発明３の結合性タンパク質）が「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３」における「脱炭酸されたアミノ酸残基と強力に反応することができ、カルボキシル化された（通常の）アミノ酸残基と中程度に反応することができる」との記載があること（段落【００２８】）、②実施例２において、６Ｈ６モノクローナル抗体について、６位及び７位の二つのアミノ酸残基のみが異なるＰＩＶＫＡ－ＩＩペプチド（１－１３）及びプロトロンビンとの関係で解離定数の値が大きく異なるという反応性（相互作用）の差異がある事実が明らかになっていること、並びに③ＰＩＶＫＡ－ＩＩにタイプ（ｉ）ないし（ｉｖ）が存在するという技術常識があることを踏まえれば、当業者は、本件訂正発明３の「結合性タンパク質」が、「６位及び／又は７位のグルタミン酸残基（Ｇｌｕ）」の部分でＰＩＶＫＡ－ＩＩとプロトロンビンとを識別することを理解し、「６位又は７位の一方のみがＧｌｕ」であるタイプ（ｉｉ）及びタイプ（ｉｉｉ）のＰＩＶＫＡ－ＩＩペプチド（１－１３）についても、「６位及び７位がＧｌａ」であるプロトロンビンペプチド（１－１３）との配列の違いがあることから、反応性（相互作用）に違いがあると理解するものといえる。
したがって、６Ｈ６モノクローナル抗体が、タイプ（ｉｉ）又は（ｉｉｉ）のＰＩＶＫＡ－ＩＩに対し結合特異性を有することが確認できていないために、ＨＣＣ又は肝癌を検出するのに有効でなく、上記課題を解決できるものでないとは認められない。
以上によれば、本件訂正発明３がＨＣＣ又は肝癌を検出することのできない結合性タンパク質を広く包含するために前記⑵の課題を解決できると認識することはできないとの理由で、本件訂正発明３がサポート要件に違反するとは解されない。
したがって、原告の上記主張は採用することができない。
⑹ 取消事由５に関する結論
以上によれば、サポート要件違反に関する本件審決の判断に誤りはなく、取消事由５には理由がない。
９ 取消事由６（実施可能要件違反）について
⑴ 判断基準
特許法３６条４項１号に規定する実施可能要件については、明細書の発明の詳細な説明が、当業者において、その記載及び出願時の技術常識に基づいて、過度の試行錯誤を要することなく、特許請求の範囲に記載された発明を実施できる程度に明確かつ十分に記載されているかを検討すべきである。
⑵ 本件訂正発明３について
ア 本件訂正発明３は、「単離された結合性タンパク質」という物の発明である。
そして、前記３⑹のとおり、本件訂正発明３の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合」するとは、本件訂正発明３の「結合性タンパク質」が、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む構造と、プロトロンビンにおける６位及び７位のＧｌａを含む構造とを識別し、両者の構造の違い（すなわち、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む特異的な構造部位の有無）に依存して、その両者に対する反応性が異なることを意味すると当業者は理解することができる。
本件明細書等の段落【００７３】ないし【００８０】には、モノクローナル抗体の調製方法として、抗体の技術分野において知られている技術を用いて調製され得ることが記載されており、特に、段落【００７５】ないし【００８０】に記載のハイブリドーマ技術を用いて抗体を調製する方法は、当該技術分野において日常的であり、よく知られている方法であることが記載されている。
そして、本件明細書等の実施例１（段落【０１６６】～【０１７１】）では、本件訂正発明３の「結合性タンパク質」に該当する「６Ｈ６モノクローナル抗体」を製造するにあたり、ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１７（６位及び７位がＧｌｕ）の配列を有するペプチドを免疫原として用いてマウスを免疫化し、ＰＩＶＫＡ－ＩＩに対して最高の反応性を示し、プロトロンビンに対して最小の反応性を示したマウスを選択し、また、ＰＩＶＫＡ－ＩＩに対して高い反応性を示すハイブリドーマを選択するなどして、ハイブリドーマ６Ｈ６のクローンを確立するという、モノクローナル抗体の製造方法が用いられている。
さらに、本件明細書等の実施例２（段落【０１７２】～【０１７５】）には、実施例１のハイブリドーマ６Ｈ６のクローンから生成される「６Ｈ６モノクローナル抗体」のＰＩＶＫＡ－ＩＩペプチド（１－１３）及びプロトロンビンペプチド（１－１３）に対する親和性を比較し、ＰＩＶＫＡ－ＩＩペプチド（１－１３）に対する解離定数（Ｋ ｄ ）の値が、プロトロンビンペプチド（１－１３）に対する解離定数の値よりも大幅に低い（すなわち、高い親和性を有する）ものであったことが示されており、上記両ペプチドの配列の違いを踏まえると、本件訂正発明３の「結合性タンパク質」の、ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３の範囲内における「脱炭酸されたアミノ酸残基」に対する反応性（相互作用）と、「カルボキシル化された（通常の）アミノ酸残基」に対する反応性（相互作用）とが、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む特異的な構造部位の有無に依存して異なることが裏付けられているといえる（前記８⑶、⑸）。
以上を総合すると、発明の詳細な説明の記載事項によれば、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む特異的な構造部位に高い反応性を示す抗体を得るために、対応するＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１７の配列を有するペプチドを免疫原として用いた一般的な製造方法により、本件訂正発明３の所定の「抗原結合性部分」を有する「結合性タンパク質」（抗体）を調製することは、当業者が過度の負担なくなし得ることといえる。
イ 本件明細書等の段落【０１１４】には、抗体を使用する方法として、本件明細書等に記載される抗体については、ＰＩＶＫＡ－ＩＩ、そのエピトープ又はその部分に結合する抗体の能力を考慮すると、従来の競合的又は非競合的イムノアッセイを用いて、生物学的試料（例えば、血清、血液、組織もしくは血漿など）中のＰＩＶＫＡ－ＩＩの量を検出及び／又は定量するのに用いられ得ること、そして、当該検出が、生物学的試料が得られた患者に対するＨＣＣ又は肝癌の診断に用いられ得ることが記載されている。
このうち、試験試料中のＰＩＶＫＡ－ＩＩ抗原を検出する方法としては、試験試料を「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１３－２７に結合する抗原結合性部分を有する第１の抗体」と、「ＰＩＶＫＡ－ＩＩのアミノ酸１－１３に結合する抗原結合性部分」を有する「第２の抗体」に接触させ、第１の抗体／抗原／第２の抗体の複合体の形成を標識によって測定する方法が記載されており、その「第１の抗体」が「例えば、ｍＡｂ ３Ｃ１０、すなわち、ＡＴＣＣ受託番号ＰＴＡ－９６３８を有するハイブリドーマ細胞系統によって生成されるモノクローナル抗体」であり、「第２の抗体」は、「例えば、６Ｈ６、すなわち、ＡＴＣＣ受託番号ＰＴＡ－１０５４１を有するハイブリドーマ細胞系統によって生成されるモノクローナル抗体」であること（段落【０１１６】）が開示されている。
また、前記８⑶のとおり、本件明細書等の実施例３（段落【０１７６】～【０１８１】）には、実施例２の特徴を有する６Ｈ６モノクローナル抗体を試薬として用いた自動化イムノアッセイについて、ヒト血清中のＰＩＶＫＡ－ＩＩを検出するアッセイの能力を実証したことが記載されており、ＨＣＣ患者の場合に上昇することが知られているＰＩＶＫＡ－ＩＩを実際に検出できたことが裏付けられている。
以上の発明の詳細な説明の記載によれば、本件訂正発明３の「抗原結合性部分」を有する「結合性タンパク質（抗体）」が、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む構造と、プロトロンビンにおける６位及び７位のＧｌａを含む構造とを識別し、両者の構造の違い（すなわち、ＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位及び／又は７位のＧｌｕを含む特異的な構造部位の有無）に依存して、その両者に対する反応性が異なることを利用して、従来の競合的又は非競合的イムノアッセイにより、生物学的試料（例えば、血清、血液、組織もしくは血漿など）中のＰＩＶＫＡ－ＩＩの量を検出及び／又は定量するのに使用することや、生物学的試料が得られた患者に対するＨＣＣ又は肝癌の診断に使用することは、当業者が過度の負担なくなし得ることといえる。
ウ 上記ア及びイによれば、明細書の発明の詳細な説明が、当業者において、その記載及び出願時の技術常識に基づいて、過度の試行錯誤を要することなく、本件訂正発明３を実施できる程度に明確かつ十分に記載されているといえる。
⑶ その余の本件各訂正発明について
本件審決は、訂正後の請求項４、５、１３、１５ないし２２、２５ないし３１、３３ないし３７、４０、４５ないし５３、５５、５７ないし６９、７１及び７２について、いずれも、訂正後の請求項３を直接又は間接的に引用するか、訂正後の請求項３と同様の「ＰＩＶＫＡ－ＩＩを特異的に認識して結合する、単離された結合性タンパク質」を発明特定事項とするものを含むものであるところ、訂正後の請求項３と同様に、実施可能要件を満たす旨判断しているが（審決書８９頁）、この判断は相当であるといえる。
⑷ 原告の前記第３の６〔原告の主張〕における主張について
原告は、タイプ（ｉｉ）とタイプ（ｉｉｉ）のＰＩＶＫＡ－ＩＩに対してすらプロトロンビンとは異なる結合特異性を示すか否かは不明であり、「特異性」の程度が不明なもの、あるいは特異性が低いものでも「特異的」であるとして包含するものであるから、調製した結合性タンパク質がＨＣＣ又は肝癌を検出するのに使用できるか否かは、逐一実験をしなければ明らかにならず、これは当業者に過度の試行錯誤を必要とするものであり、実施可能要件を充足しているとはいえないと主張する。
しかし、前記８⑸のとおり、本件訂正発明３の「結合性タンパク質」は、「６位又は７位の一方のみがＧｌｕ」であるタイプ（ｉｉ）及びタイプ（ｉｉｉ）のＰＩＶＫＡ－ＩＩペプチド（１－１３）についても、「６位及び７位がＧｌａ」であるプロトロンビンペプチド（１－１３）と反応性（相互作用）に違いがあると考えられ、かつ、当業者がこれを理解することができるといえる。
そして、前記⑵アの説示内容からすれば、タイプ（ｉｉ）又は（ｉｉｉ）についても、そのアミノ酸１－１３の配列部分において、６位又は７位のＧｌｕを含む構造を有するペプチドを免疫原として用いて、所定の「抗原結合性部分を有する」モノクローナル抗体を一般的な製造方法により製造し、プロトロンビンとの反応性がＰＩＶＫＡ－ＩＩにおける６位又は７位のＧｌｕを含む特異的な構造部位の有無に依存して異なるという特徴を有する抗体を調製できるといえる。
そうすると、タイプ（ｉｉ）及びタイプ（ｉｉｉ）がＰＩＶＫＡ－ＩＩに対する結合特異性を示すか否かが不明である、あるいは結合特異性が低いために、逐一実験をしなければ調製した結合性タンパク質がＨＣＣ又は肝癌を検出するのに使用できるか否かが不明であり、当業者が過度の試行錯誤を要するとはいえない。
したがって、原告の上記主張は採用することができない。
⑸ 取消事由６に関する結論
以上によれば、実施可能要件違反に関する本件審決の判断に誤りはなく、取消事由６には理由がない。
10 結論
以上のとおりであり、原告が主張する取消事由はいずれも理由がないから、原告の請求は棄却されるべきである。
よって、主文のとおり判決する。